En av de bättre videos. Att beskriva anledning till varför något sker, sker på det viset, eller liknande, tycker jag ökar förståelsen för det som diskuteras :)
Tack ska du ha! Faktum är dock att jag redan fått pris: Kungliga vetenskapsakademiens lärarpris 2016 och Gunnar Starck-medaljen 2019. Men kanske lärargalan…? 😉
Reglerande substanser är sådana substanser som antingen aktiverar eller inhiberar ett enzym. Från 7:00 i videogenomgången pratar jag om hur olika typer av inhibitorer fungerar. Vid 7:31 går jag igenom kompetitiv inhibition, vid 8:02 icke-kompetitiv inhibition och vid 8:33 anti-kompetitiv inhibition. För att skilja på de olika typerna kan man mäta den enzymkatalyserade reaktionshastigheten vid olika förhållanden. Vid kompetitiv inhibition kommer reaktionshastigheten att öka med ökad koncentration av substratet, vilket inte gäller för icke-kompetitiv och anti-kompetitiv inhibering. För att sedan avgöra om det är icke- eller anti-kompetitiv inhibering måste man även utvärdera enzymet så kallade Michaelis-konstant och föra in i en typ av diagram som kallas Lineweaver-Burk-diagram. Detta ligger dock långt utanför kursen i Kemi 2.
Hej Om två enzymer katalyserar två steg som följer varandra i en reaktionsväg. Hur kan det då vara så att ifall de två enzymernas kopplas samman i ett komplex ökar hastigheten med vilken de två reaktionerna sker, jämfört med ifall de två enzymerna diffunderar fritt i en lösning?
Det här låter nästan som att det är en övningsuppgift direkt ur en lärobok eller kanske till och med ett prov. Därför undrar jag först hur du själv resonerar?
Inte nödvändigtvis. Denaturering är mer specifikt, och när proteiner denatureras bryts de intermolekylära bindningar och disulfidbryggor som håller ihop peptidkedjan. Destruktion kan ske på många andra sätt, till exempel genom att man bränner upp proteinet.
Jag förstår hur enzymet fungerar ungefär men har svårt att förstå och hitta information om hur det kommer sig att produkterna vi får av substratet lämnar enzymets aktiva yta? Det krävs väl energi för att bryta bindningarna mellan produkterna och enzymet? Var får vi den ifrån eller fungerar det på något annat sätt? Skulle verkligen uppskatta om du kunde hjälpa mig med detta!
En bra fråga! Den energin kommer från partiklarna i den omgivande lösningen. I kroppens celler är det normalt 37°C, vilket innebär att vattenmolekylerna i cellen har en viss energi. Denna energi kan utnyttjas till att bryta bindningarna mellan produkterna och enzymet. Sedan är det också så, att när produkterna går ut i vattenlösningen uppstår det _nya_ bindningar mellan produkterna och vattenmolekylerna, vilket frigör ytterligare energi.
@@MagnusEhinger01fungerar andra katalysatorer på liknande sätt som enzymer? Vi har gjort en laboration där vi använde mangansulfat som sen blir mangan som blir en katalysator. Vilka skillnader finns?
@@nexuseagle3445 Alla katalysatorer fungerar så att de öppnar upp en ny reaktionsväg, en reaktionsväg som har lägre aktiveringsenergi än den ursprungliga. Många katalysatorer fungerar så att de tillhandahåller en yta som substraten/reaktanterna kan binda till. När reaktanterna kommer nära varandra är det också större sannolikhet att de reagerar med varandra. Så är fallet också när manganjoner, Mn²⁺, fungerar som katalysatorer, men jag kan tyvärr inte detaljerna där.
När jag googlar på laktas, så får jag upp att det ofta säljs som magnesiumsalt av laktas. I strukturen för laktas på www.rcsb.org/structure/1jyn hittar jag också både magnesium- och natriumjoner, men jag vet inte vilken funktion de har i enzymet.
![Enzyme Kinetics with Michaelis-Menten Curve | V, [s], Vmax, and Km Relationships](http://i.ytimg.com/vi/kmyR1cYxRL4/mqdefault.jpg)
En av de bättre videos. Att beskriva anledning till varför något sker, sker på det viset, eller liknande, tycker jag ökar förståelsen för det som diskuteras :)
Tack ska du ha, det gläder mig att höra att videon underlättade förståelsen!
Magnus du borde få ett pris för dina videos! Nationell hjälte!
Tack ska du ha! Faktum är dock att jag redan fått pris: Kungliga vetenskapsakademiens lärarpris 2016 och Gunnar Starck-medaljen 2019. Men kanske lärargalan…? 😉
Du har verkligen räddat mig i skolan under alla år. TACKKKKK
Tack själv, det gör jag så gärna! 😊
Dina videos är på riktigt guld värda! Tack!
Tack själv, jag hoppas att de är värda att kollas på i alla fall! 😊
kan du förklara vad reglerande substanser är och hur man skiljer på ifall det är en icke kompetitiv eller anti kompetitiv inhibitor
Reglerande substanser är sådana substanser som antingen aktiverar eller inhiberar ett enzym. Från 7:00 i videogenomgången pratar jag om hur olika typer av inhibitorer fungerar. Vid 7:31 går jag igenom kompetitiv inhibition, vid 8:02 icke-kompetitiv inhibition och vid 8:33 anti-kompetitiv inhibition.
För att skilja på de olika typerna kan man mäta den enzymkatalyserade reaktionshastigheten vid olika förhållanden. Vid kompetitiv inhibition kommer reaktionshastigheten att öka med ökad koncentration av substratet, vilket inte gäller för icke-kompetitiv och anti-kompetitiv inhibering. För att sedan avgöra om det är icke- eller anti-kompetitiv inhibering måste man även utvärdera enzymet så kallade Michaelis-konstant och föra in i en typ av diagram som kallas Lineweaver-Burk-diagram. Detta ligger dock långt utanför kursen i Kemi 2.
Hej
Om två enzymer katalyserar två steg som följer varandra i en reaktionsväg. Hur kan det då vara så att ifall de två enzymernas kopplas samman i ett komplex ökar hastigheten med vilken de två reaktionerna sker, jämfört med ifall de två enzymerna diffunderar fritt i en lösning?
Det här låter nästan som att det är en övningsuppgift direkt ur en lärobok eller kanske till och med ett prov. Därför undrar jag först hur du själv resonerar?
Hej!
Jag har fråga är destrueraring och dentruring samma sak?
Inte nödvändigtvis. Denaturering är mer specifikt, och när proteiner denatureras bryts de intermolekylära bindningar och disulfidbryggor som håller ihop peptidkedjan. Destruktion kan ske på många andra sätt, till exempel genom att man bränner upp proteinet.
Jag förstår hur enzymet fungerar ungefär men har svårt att förstå och hitta information om hur det kommer sig att produkterna vi får av substratet lämnar enzymets aktiva yta? Det krävs väl energi för att bryta bindningarna mellan produkterna och enzymet? Var får vi den ifrån eller fungerar det på något annat sätt? Skulle verkligen uppskatta om du kunde hjälpa mig med detta!
En bra fråga! Den energin kommer från partiklarna i den omgivande lösningen. I kroppens celler är det normalt 37°C, vilket innebär att vattenmolekylerna i cellen har en viss energi. Denna energi kan utnyttjas till att bryta bindningarna mellan produkterna och enzymet.
Sedan är det också så, att när produkterna går ut i vattenlösningen uppstår det _nya_ bindningar mellan produkterna och vattenmolekylerna, vilket frigör ytterligare energi.
@@MagnusEhinger01fungerar andra katalysatorer på liknande sätt som enzymer? Vi har gjort en laboration där vi använde mangansulfat som sen blir mangan som blir en katalysator. Vilka skillnader finns?
@@nexuseagle3445 Alla katalysatorer fungerar så att de öppnar upp en ny reaktionsväg, en reaktionsväg som har lägre aktiveringsenergi än den ursprungliga. Många katalysatorer fungerar så att de tillhandahåller en yta som substraten/reaktanterna kan binda till. När reaktanterna kommer nära varandra är det också större sannolikhet att de reagerar med varandra. Så är fallet också när manganjoner, Mn²⁺, fungerar som katalysatorer, men jag kan tyvärr inte detaljerna där.
tack.
Varsågod! 😊
Min lärare frågar vilken metall som är viktigast för lakats enzymets funktion, tyvärr hittar jag ingen bra information om det, kan du hjälpa mig?
När jag googlar på laktas, så får jag upp att det ofta säljs som magnesiumsalt av laktas. I strukturen för laktas på www.rcsb.org/structure/1jyn hittar jag också både magnesium- och natriumjoner, men jag vet inte vilken funktion de har i enzymet.
Fantastisk video men hur uttalar du PH egentligen😂 6:57
Tack ska du ha, och jag säger på _rätt_ sätt: "pH", inte "PH"! 😉
tack
Var god! 😊