¡Buenas tardes doctora! Excelente clase, mi aportación es la siguiente: El estudio contraste de bario (se administra sulfato de bario vía oral/sonda nasogástrica o nasoentérica) es utilizado para diagnosticar constricciones, hernias, obstrucciones o las masas en el esófago o el estómago, y las enfermedades inflamatorias u otras de los intestinos. Es el más utilizado por su bajo coste y la tolerancia de los pacientes. Se puede realizar por un radiólogo o personal de salud que tenga habilidades especializadas en estudios de la proyección de imagen.
Hola doctora, muchísimas gracias por la clase. Mi aportación es la siguiente: En la soya se encuentran diferentes tipos de inhibidores de la tripsina, de los cuales se destacan el de Kunitz y el Bowman-Birk, que constituyen aproximadamente un 15% de las proteÌnas de la semilla. Esta acción tiene grandes implicaciones en el valor nutricional de la soya tanto para el hombre como para los animales; el pancreas, glándula productora de la mayoría de las enzimas digestivas, se afecta notablemente y se evidencia su hipertrofia ante la ingestión continua de soya o derivados con el inhibidor activo. Fuente: QUICAZÁN, Marta, & CAICEDO, Luis (2012). INACTIVACIÓN DEL INHIBIDOR DE TRIPSINA DURANTE EL TRATAMIENTO TÉRMICO DE BEBIDAS DE SOYA. Vitae, 19(1),S337-S339. Ubieta Gallegos Samuel - 3CM5
Muchas gracias por el gran video doctora. En esta ocasión encontré algo bastante interesante en cuanto a las peptidasas. En los últimos años se ha realizado el empleo de hongos y levaduras para la producción de proteasas en medio solido y los resultados han mostrado que es posible acortar el tempo de producción de proteasas por la levadura Y. lipolytica, además se observó que el pH es uno de los principales detonantes para permitir el crecimiento de las peptidasas. - 3CM9 - A.R, López, et al.. (2016). Efecto del pH, temperatura y fuente de proteína y carbohidratos en la producción de proteasas por Yarrowia lipolytica encultivo sólido. SCIELO, 15, -.
Hola Doctora, gracias por las clases de excelencia que nos ofrece. El día de hoy, me gustaría aportar que el término gastroenteropatía pierde proteínas (GEPP) incluye a un grupo de enfermedades poco frecuentes que tienen en común una excesiva pérdida de proteínas por el tubo digestivo provocando un estado de hipoproteinemia en la mayoría de los pacientes, que a su vez puede acompañarse de edemas, ascitis, derrame pleural y pericárdico. En condiciones normales, alrededor de 10% del catabolismo proteínico total ocurre a través del tubo digestivo. Se han obtenido pruebas de un incremento de la pérdida de proteínas por esta vía en más de 65 enfermedades distintas, que se pueden clasificar básicamente en tres grupos: 1) ulceraciones de la mucosa, en las cuales la pérdida de proteínas representa principalmente una exudación a través de la mucosa lesionada, por ejemplo en la colitis. 2) mucosa no ulcerada pero con lesiones evidentes, por ejemplo en el esprúe y en la enfermedad de Ménétrier del intestino delgado y el estómago. 3) disfunción linfática. Su diagnóstico se basa en demostrar concentraciones altas de alpha-1-antitripsina en heces y valores séricos bajos de albúmina y globulina en ausencia de enfermedad renal y hepática. Rocío Itzel Sanchez Sanchez 3CM5 Fuente: Larry, J. (2019a). (20. ed.). McGraw-Hill. Mónes J. (s.f). Gastroenteropatía pierede- proteínas. Universidad autónoma de Barcelona.
Gracias doctora, sus esquemas son increíbles y facilitan la comprensión. Quisiera aportar lo siguiente, acerca de la malabsorción en la digestión. En el caso del *esprue no tropical* hay información creciente que apoya la hipotesis de que el defecto básico se localiza en las células mucosas intestinales y ocasiona que los polipéptidos resultantes de la digestión péptica y tríptica del gluten, proteína principal del trigo, ejerzan no sólo un efecto nocivo local en el intestino sino también sean absorbidos a la circulación y de ese modo estimulen la producción de anticuerpos. Se ha establecido que en pacientes con esprue no tropical es frecuente la presencia de anticuerpos circulantes al gluten o a sus fracciones. La entidad nociva es un péptido compuesto de 6 a 7 aminoácidos. Olarte Higinio David Adan 3CM5 fuente: Martin, D., Mayes, P., Rodwell, V., & Murray, R. (2001). Bioquimica de harper (15th ed., p. 759). México: ManualModerno.
Buenos días doctora, excelente clase como siempre, ya se extrañaban sus videos; me gustaría agregar una aportación acerca de la glicina y su relación con la Hiperglicinemia no cetósica: La hiperglicinemia no cetósica es una enfermedad rara autosómica recesiva que cursa con una encefalopatía grave causada por una deficiencia en el sistema mitocondrial de ruptura de la glicina; se caracteriza por hipotonía, convulsiones, problemas cognitivos, retraso en el desarrollo y espasmos mioclónicos que conducen a períodos de apnea e incluso a la muerte. Muestra niveles de glicina extraordinariamente altos en plasma y LCR, sin embargo, según recientes estudios se ha descrito un fenotipo más benigno con niveles moderadamente elevados de glicina. Estos pacientes no poseen mutaciones en el sistema mitocondrial de ruptura de glicina, sino mutaciones en el gen SLC6A9, que codifica el transportador de glicina GlyT1. Fuente: Zafra, Z., Aragón, C. (2018). Fisiopatología de los transportadores de glutamato y de glicina: nuevas dianas terapéuticas. Rev Neurol; 67 (12). Consultado 22/05/21 en: www.neurologia.com/articulo/2018067 Escobar Jiménez Fernanda Thalia 3CM9
Buenas noches doctora, gracias por la clase. Mi aportación es en relación a el transportador de aminoácidos ASCT2 y como puede promover el crecimiento de un tumor; ya que en cánceres agresivos se encuentran sobreexpresados, a lo cual se ha identificado como un promotor del cáncer. Se ha sugerido que la afluencia de glutamina a través de ASCT2 desencadena la entrada de aminoácidos esenciales a través del intercambiador LAT1 (miembro 5 de la familia de transportadores de solutos, SLC7A5) activando así la diana mecánica de un complejo (mTORC1) estimulando el crecimiento. 3CM5 Cormerais Y, Massard PA, Vucetic M, Giuliano S, Tambutté E, Durivault J, Vial V, Endou H, Wempe MF, Parks SK, Pouyssegur J. The glutamine transporter ASCT2 (SLC1A5) promotes tumor growth independently of the amino acid transporter LAT1 (SLC7A5). J Biol Chem. 2018 Feb 23;293(8):2877-2887. doi: 10.1074/jbc.RA117.001342. Epub 2018 Jan 11. PMID: 29326164; PMCID: PMC5827425. www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5827425/
Hola, doctora. Ya extrañaba sus clases! Mi aporte es en relación al diagnóstico de la enfermedad Pelagra (también conocida como mal de la rosa, enfermedad de las 4 D, o enfermedad de Gaspar Casal), el cual se confirma por una rápida respuesta terapéutica a la administración de nicotinamida vía oral. Y si bien no existe una prueba bioquímica, se hace uso de las concentraciones urinarias de piridona o metilnicotinamida como indicadores de deficiencia de niacina. 3CM9 ROJAS MONTAÑEZ KATHIA González MTN, Eugenio GCI, Lammoglia OL, et al. Pelagra: la enfermedad de las cuatro D. Comunicación de un caso. Dermatología Cosmética, Médica y Quirúrgica. 2018;16(1):24-27.
Excelente clase, doctora. La pepsina digiere parcialmente de 10-15% de las proteínas de la dieta, por lo cual no es absolutamente necesaria, ya que, en casos de pacientes con gastrectomía parcial o total, es decir, sin segregación de ácido por lo cual el pH intragástrico se mantendrá mayor de 7; no se presenta aumentada la excreción fetal de nitrógeno. Referencia bibliográfica Boron, W, Boulpaep, E. (2017) Fisiología Médica. 3° Edición. Elsevier. Italia. P. 921 Grupo: 3CM9
Gracias por la excelente clase Dra. Me gustaría aportar sobre la ataxia en la enfermedad de Hartnup. La escasa absorción de triptófano (W) restringe las concentraciones de éste aminoácido que traspasan la barrera hematoencefálica. El W es absorbido por las neuronas serotoninérgicas a través de los transportadores SLC3A2 y SLC3A7. Ya en el citoplasma neuronal, es convertido en 5-hidroxitriptófano por acción de la triptófano hidroxilasa, después de sufrir descarboxilación por medio de la enzima descarboxilasa de aminoácidos neutros, el 5-hidroxitriptófano se transforma en el neurotransmisor 5-HT. La proyección neuroanatómica de las vías serotoninérgicas desde el núcleo dorsal del rafe, el área tegmental ventral y la médula espinal hacia el cerebelo explicaría la ataxia cerebelosa de los pacientes con EH que se manifiesta como la descoordinación de los movimientos voluntarios. González Guijosa Nancy /3CM5 FUENTE: Flores, M. (2014). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup. Recuperado de: ri.uaemex.mx/handle/20.500.11799/49613
Buenas tardes doctora, muchas gracias por la clase, me pareció muy interesante c:. Así mismo, antes de hacer mi aportación estuve checando los comentarios de mis compañeros y mencionan que para el Tx de la Enfermedad de Hartnup se podía utilizar niacina o niacinamida pero yo quisiera aportar más acerca del tratamiento: Estos pacientes deben de recibir una dieta rica en aminoácidos neutros ya que los Px con esta enfermedad tienen una mayor absorción por Di/Tripeptidos aprovechando el transportador SL- C15A1 y de esta manera se espera aumentar la concentración de Triptofano que es metabolizada hasta NAD+ y NADP+ para paliar la dermatosis pelagroide. Por otro lado, también se utiliza inhibidores selectivos de la recaptura de serotonina ya que estos aumentan su vida media y se usa para tratar los síntomas neuropisiquiátricos. Finalmente, el uso de ramelteón (un agonista de los receptores MT1 y MT2) parece disminuir el insomnio relacionado a la baja concentración de melatonina que alcanza estos receptores en el núcleo supraóptico y a lo largo de la sustancia reticular. Severo Martínez Roberto. 3CM9
Muy interesante clase, doctora, ¡gracias! MI aportación es sobre la relación que tienen los aminoácidos en la inflamación intestinal: Algunos estudios indican que los aminoácidos tanto esenciales como no esenciales juegan un papel importante en la prevención y el tratamiento de la inflamación intestinal pues mejoran las funciones de la barrera intestinal y la expresión de citocinas antiinflamatorias y proteínas de unión estrecha, pero disminuyen el estrés oxidativo y la apoptosis de los enterocitos, así como las expresiones de citocinas proinflamatorias en la inflamación intestinal.
Hola Dra, muchas gracias por otra gran clase. Me gustaría aportar que las hiperprolinemias son errores congénitos del metabolismo de la prolina en los cuales, ésta no se desintegra adecuadamente por las enzimas prolina oxidasa o pirrolina-5-carboxilato deshidrogenasa (con estas enzimas se cataliza la conversión de prolina a pirrolina-5-carboxilato y de este a glutamato semialdehído), es importante mencionar que la conversión entre prolina y glutamina, y la reacción inversa controlada por diferentes enzimas, son factores importantes necesarios para mantener el metabolismo y la producción de proteínas adecuados y una deficiencia de éstas enzimas da como resultado una acumulación de prolina en sangre y orina. Grupo: 3CM9 Standal, O. (2020). Prolina y trastornos del metabolismo de la hidroxiprolina. Manual MSD, Sitio web: www.msdmanuals.com/es-mx/professional/multimedia/table/v25251647_es.
Gracias por la excelente clase proporcionada doctora, mi aportación es la siguiente. La pelagra es una enfermedad sistémica resultado de una deficiencia de niacina, es caracterizada por diarrea, dermatitis, demencia y muerte, las cuales siempre aparecen en ese orden. Gaspar Casal la describió en 1735, observó la enfermedad entre los campesinos extremadamente pobres que subsistían de la ingestión de maíz, le llamó el mal de la Rosa porque todos los pacientes afectados tenían un rash brillante y típicamente rojo en el dorso de manos y pies. La pelagra tiene 2 formas. La primaria resulta de un aporte dietético inadecuado de niacina o triptófano como se observa en anorexia nerviosa, restricciones dietéticas autoimpuestas, nutrición parenteral prolongada o malnutrición por defecto. La secundaria ocurre cuando cantidades adecuadas de niacina están presentes en la dieta, pero otras condiciones interfieren con la absorción como en diarreas prolongadas, alcoholismo crónico, colitis ulcerativa, enteritis regional, cirrosis hepática, tuberculosis del tracto gastrointestinal y síndrome de Hartnup, el cual es resultado de un error congénito del metabolismo del triptófano, con menor frecuencia puede ser consecuencia de un síndrome de mala absorción como ocurre en los tumores carcinoides. Pila Pérez R., Pila Peláez R., Holguín Prieto V. A., Torres Vargas E., Rosales Torres P. (2013). Pelagra: enfermedad antigua y de actualidad. Revista Archivo Médico de Camagüey. Scientific Electronic Library Online. Hospital Universitario Manuel Ascunce Domench. Camagüey, Cuba. Recuperado de scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1025-02552013000300013 3CM9
Hola profesora excelente clase como siempre MI aportación para esta clase es acerca del consumo de las proteinas para el rendimiento deportivo. Dependiendo del gasto y aporte energético, el consumo de proteínas diaria suele suponer un 10-15% Se estima que para mantener la masa muscular los deportistas deben consumir 1,2-1,8 g de proteínas/kg/día, y para aumentarla (0,5 kg masa muscular/semana) deben mantener una ingesta proteica de 1,6-1,8 g de proteína/kg/día. El tener los depósitos de glucógeno muscular y hepático vacíos aumentan las necesidades proteicas para mantener la masa muscular. Sin embargo, un exceso de ingesta de proteínas (> 2 g/kg/día) con las reservas de glucógeno agotadas podría causar un aumento de la concentración de cuerpos cetónicos y urea, y producir, entre otros, deshidratación precoz del deportista. Fuente: Articulo de revisión "Necesidades proteicas de los deportistas y pautas diétetico-nutricionales para la ganancia de masa muscular" Urdampilleta A., Martinez J. Rev Esp Nutr Hum Diet. :25-35 España. Ali Montserrat Gil Bustamante Grupo: 3CM5
Buenas noches doctora, muchas gracias por la clase, como siempre me encanto su explicación, se me facilito entender el tema. Me gustaría aportar lo siguiente: La digestibilidad de las proteínas es definida como la relación entre el nitrógeno consumido respecto al absorbido. Se considera una digestibilidad = 100 cuando la totalidad del nitrógeno absorbido por el organismo equipara al consumido. Uno de los métodos para la estimación de este valor es el análisis del contenido de nitrógeno presente en las heces. Ortiz Zaragoza itahi 3CM5
FUENTE: Quesada, D., & Gómez, G. (2019). ¿Proteínas de origen vegetal o de origen animal?: Una mirada a su impacto sobre la salud y el medio ambiente. Revista De Nutrición Clínica Y Metabolismo, 2(1), 79-86.
Buen día doctora, muchas gracias por la clase de hoy, muy interesante! Mi aportación es sobre como el amoniaco producido por las bacterias entéricas y que se absorbe hacia la sangre venosa porta, y el amoniaco producido por los tejidos, se eliminan con rapidez de la circulación por medio del hígado, y se convierten en urea. Esto es esencial, dado que el amoniaco es tóxico para el sistema nervioso central. Cuando la sangre porta no pasa por el hígado, las cifras sanguíneas de amoniaco pueden alcanzar concentraciones tóxicas, sobre todo para el cerebro debido en parte a que reacciona con α cetoglutarato para formar glutamato. El decremento resultante de las cifras de α cetoglutarato después altera la función del ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) en neuronas. Esto sucede en presencia de función hepática gravemente alterada, o cuando se forman enlaces colaterales entre las venas porta y sistémicas en la cirrosis. Los síntomas de intoxicación por amoniaco son temblor, lenguaje cercenado, visión borrosa, coma y finalmente la muerte. Grupo: 3CM9 Fuente: Murray, K. Robert, M. 2014.HARPER, Bioquímica Ilustrada. Mc Graw Hill. 29° edición. pág. 275.
Muchas gracias Dra, excelente explicación! como aportación me gustaría añadir que los requerimientos de proteínas cambian con la edad y el crecimiento. Las enzimas del metabolismo de aminoácidos maduran con la edad en el feto y en el lactante. Esto afecta particularmente a la histidina, que es esencial en lactantes, pero no en niños y adultos. En los lactantes, los aminoácidos esenciales suponen alrededor del 30 % de los requerimientos proteicos, y disminuyen paulatinamente a lo largo de la infancia y adolescencia hasta llegar a un 11 % en los adultos y se ha demostrado una relación directa entre la cantidad de proteína en la dieta y el grado de estimulación de la síntesis proteica. Sin embargo, esta relación es limitada y la estimulación máxima se consigue con un aporte de 1,5-1,7 g/kg/día de proteína de alta calidad. Referencia: Baró Rodríguez L, López-Huertas E, Boza Puerta JJ. Leche y derivados lácteos. Tratado de nutrición tomo II. Acción Médica. Madrid, 2005: 75-106.
Muchas gracias por la clase Dra! Mi aportación es la siguiente: Los transtornos por deficiencia de aminoácidos son endémicos en ciertas regiones de África occidental donde las dietas dependen en gran medida de granos que son fuentes pobres de triptófano y lisina . Entre estos transtornos nutricionales incluye el kwashiorkor, resulta cuando un niño es destetado con una dieta rica en almidón pobre en proteínas, y el marasmo, en el que tanto la ingesta calórica como aminoácidos específicos son deficientes.
Buenas tardes doctora, excelente clase, muchas gracias. Dentro de las proteínas existen péptidos bioactivos, los cuales son fragmentos de entre 2-20 aminoácidos inactivos dentro de la proteína precursora, que tras la liberación enzimática o hidrolisis química de esta proteína ejercen una actividad biológica. Por ejemplo, se han encontrado péptidos presentes en la soya y el trigo con propiedades opiáceas, secuencias presentes en el ajo, el brócoli, los hongos comestibles y las algas con propiedades antihipertensivas y existen otros con capacidad antioxidante presentes en la soya, el arroz, el garbanzo, el trigo serrano. Quesada, D., & Gómez, G. (2019). ¿ Proteínas de origen vegetal o de origen animal?: Una mirada a su impacto sobre la salud y el medio ambiente. Revista de nutrición clínica y metabolismo, 2(1), 79-86. Luvio Casarrubias Ana Karen 3CM9
Hola Dra!! Gracias por la clase!! No puedo creer que ya estamos en el tercer parcial!! Mi aportación es acerca del pepsinógeno, como usted menciona esta proenzima es normalmente expresada en la mucosa gástrica, pero también se ha demostrado que el epitelio de los quistes de mama y un porcentaje significativo de carcinomas de mama humanos tienen la capcidad de producir esta enzima, adempas, su expresión tumoral está asociada a un pronóstico favorable en el cáncer de mama. El mecanismo está relacionado con una mayor diferenciación morfológica de los tumores positivos para la proteína, pero también se relaciona con la hipótesis de que la expresión tumoral de pepsinógeno resulta indicativa d etumores que miestran una vía específica de respuesta hormonal. 3CM5 Sánchez Ramos David Jadai Funete: M. L. Lamelas*, M. l. Enguita*, . (-). Análisis de la expresión del pepsinógeno e en metástasis ganglionares de carcinoma de mama . 20/05/2021, de Rev Seno/ogía y Pato/ Mam Sitio web: h tps://w ww.se spm.e s/wp-content/uploads/revista/2000_13_1/3 .p df
Buenas tardes Doctora, la clase estuvo increíble como siempre. Mi comentario es enfocado a algo que me parece muy interesante mencionar y esto es que la reacción de activación de zimógenos requiere la ruptura catalítica de uno o más enlaces pépticos por proteólisis limitada. Éste proceso es una reacción exergónica en condiciones fisiológicas normales y tiene el carácter de ser irreversible, es decir no existe reacciones opuestas que regeneren el mismo enlace péptidico hidrolizado que reinserten el péptido liberado correspondiente. GRUPO 3CM5 // DENISSE ELOISA CORDOVA CRUZ
Hola Doctora, gracias por otra excelente clase :) me gustaría añadir que el ácido nicotínico fue el primer agente para el tratamiento de dislipidemias, ya que tenía una gran eficacia en elevar las cantidades de HDL y disminuir los triacilglicéridos, sin embargo sus efectos eran la ruborización en los pacientes, comenzando así a disminuir su consumo y cambiándolo por las estatinas. Se han desarrollado dos variaciones adicionales de ácido nicotínico con el objetivo de disminuir su poder de causar ruborización y de suministrar un mejor efecto de regulación sobre esos lípidos. Aquí les muestro otro dato interesante :) "El ácido nicotínico fue introducido como agente anticolesterolémico en 1954. Fue una de las primeras dos drogas que fueron probadas en un estudio clínico randomizado de prevención cardiovascular y fue la primera y la única droga en ese estudio que demostró prevenir la enfermedad coronaria. No obstante, su uso ha sido limitado principalmente por los efectos secundarios producidos, en prácticamente todos los usuarios del tratamiento, en sus días iniciales de uso" (Martínez 2002). recuperado de: Martínez-Ortiz, JA, Páez, L, & von Saalfeld, K. (2002). Tratamiento de dislipidemias con ácido nicotínico. Revista Costarricense de Cardiología, 4(1), 23-27. Retrieved December 17, 2020, from www.scielo.sa.cr/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1409-41422002000100005&lng=en&tlng=es.
Excelente clase Doctora, me gustaría aportar que las proteínas de la dieta son necesarias para sustituir a las que pierde el organismo. Se estima que el cuerpo sintetiza unos 300 g de proteína al día. Las proteínas de tipo estructural, como colágeno o elastina, tienen una vida media prolongada; sin embargo, la de las proteínas funcionales, especialmente las enzimas, es mucho más corta, lo que les permite adaptarse al metabolismo corporal en constante cambio. Cuanto más activo sea el punto de la vía metabólica donde actúa una enzima, más rápido será el proceso de síntesis y degradación de ésta. Alrededor del 80 % de los aminoácidos que resultan de la degradación de proteínas son reciclados para la síntesis proteica, el resto son degradados y deben ser sustituidos por aminoácidos sintetizados por el organismo o por aminoácidos de la dieta, si no pueden ser sintetizados. Bibliografía: León Sanz, M.(2006). Proteínas en nutrición artificial. Sociedad española de nutrición enteral y parenteral. Madrid
Hola Doctora, gracias por la video-clase, como siempre fue excelente, mi aportación es la siguiente: Una clasificación más que se le puede dar a las proteasas además de dividirlas en exopeptidasas y endopeptidasas es en base al pH en el que son activas, según esto tenemos 3 divisiones; las proteasas que actúan en pH ácido, las que funcionan en pH neutro y por ultimo las que actúan en el pH alcalino, sin embargo, el primer tipo de clasificación es el mas comúnmente utilizado. 3CM9 López Mancera Jesús Martín Murrieta M. (Diciembre, 2018). Actividad proteolítica en bacterias halófilas aisladas de camas de salado de curtiduría de pieles de ganado (Tesis de grado). México; Universidad de sonora. Recuperado de:
Murrieta M. (Diciembre, 2018). Actividad proteolítica en bacterias halófilas aisladas de camas de salado de curtiduría de pieles de ganado (Tesis de grado). México; Universidad de sonora. Recuperado de: www.repositorioinstitucional.uson.mx/bitstream/handle/unison/2180/murrietadoramemariaisabell.pdf?sequence=1&isAllowed=y
Buenas tardes Dra. Excelente clase. Me gustaría hacer un rápida aportación acerca del sindrome de Zollinger-Ellison. La secreción excesiva de gastrina suele tener su origen en un tumor de las células enteroendocrinas productoras de la hormona que están ubicadas en el duodeno o en los islotes pancreáticos. Este trastorno, conocido como síndrome de Zollinger-Ellison o gastrinoma, se caracteriza por secreción excesiva de ácido clorhídrico por las células parietales que son estimuladas en forma continua. El exceso de ácido no puede neutralizarse adecuadamente en el duodeno, por lo que conduce a la formación de úlceras gástricas y duodenales. El 95% de los pacientes con este síndrome sufren úlceras gástricas que son seis veces más prevalecientes que las úlceras duodenales. Las personas con síndrome de Zollinger-Ellison pueden padecer dolor abdominal intermitente, diarrea y esteatorrea. Fuente: Ross, M. H., & Pawlina, W. (2013). Histología: Texto y atlas color con biología celular y molecular / Michael H. Ross y Wojciech Pawlina (6a. ed.). Buenos Aires: Médica Panamericana.
Buenas noches, gracias por la clase. Quería aportar que el transportador SLC6A19 además de estar presente en el borde en cepillo de los enterocitos se encuentra también en el epitelio de recubrimiento del túbulo renal proximal, y este requiere la fratrina o la enzima convertidora de angiotensina 2 para la expresión superficial en el riñón lo que vincula al SLC6A19 junto con funciones más complejas como el control de la presión arterial, la estructura glomerular y la exocitosis. Bréer S. El papel del transportador de aminoácidos neutros B0AT1 (SLC6A19) en el trastorno de Hartnup y la nutrición de proteínas. Vida IUBMB. 2009 Jun;61(6):591-9. doi: 10.1002/iub.210. PMID: 19472175; PMCID: PMC7165679. Flores, M. (2014). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup. Elsevier, 2(2), 170-173. doi.org/10.1016/S2214-3106(15)30016-9
Gracias por la clase Dra, me gustaria aportar a cerca de el Síndrome de Lowe se hereda como un rasgo genético recesivo ligado al cromosoma X, y se ha identificado el locus causal del defecto genético en la región q26 (Xq25-26,1) y el gen causante parece codificar una proteína muy semejante al inositol fosfato-5-fosfatasa localizada en el aparato de Golgi. Esto se relaciona con un déficit en la absorción intestinal de aminoácidos del tipo lisina o arginina, que conduce a un fallo en el metabolismo de proteoglucanos o glucosaminoglucanos . Los pacientes con este síndrome pueden presentar osteoporosis, criptorquidia, contracturas articulares y excepcionalmente acompañarse de convulsiones, pectus excavatum, quistes dentales y cálculos renales Rivera Medina Denise Montserrat 3CM5 Macías M, & Colabs . (2005). Síndrome de Lowe: caso clínico. Mayo 24, 2021, de Elsevier Sitio web: www.elsevier.es/es-revista-clinica-e-investigacion-ginecologia-obstetricia-7-articulo-sindrome-lowe-caso-clinico-13074920#:~:text=El%20s%C3%ADndrome%20de%20Lowe%2C%20tambi%C3%A9n,nervioso%20central%20(hipoton%C3%ADa%20generalizada%20con
Buenas tardes Dra., gracias por la clase. Quiero aportar que las necesidades de proteínas dietéticas están correlacionadas con la tasa del crecimiento corporal y se reflejan en la cantidad total de aminoácidos esenciales necesarios en cada ciclo vital, por esto, la dieta de un adulto debe contener un 15% de sus aminoácidos como esenciales, la de un niño debe contener un 32%, y la de un lactante entre un 33 y 37%. Las dietas que incluyen leche, derivados lácteos o huevos contienen altas fuentes proteicas, con todos los aminoácidos esenciales. La dieta vegetariana cuenta con alimentos a base de proteína de soja que también son muy valiosos como fuentes proteicas. A éstos, deben añadirse los cereales, las semillas, las legumbres y los frutos secos. Los alimentos de origen vegetal son deficitarios en uno o varios aminoácidos esenciales y que deben combinarse entre sí para compensar sus diferencias en el patrón de aminoácidos. No es necesario hacerlo en una misma comida, pero sí en un lapso no mayor de 3-4 h. Las preparaciones a base de legumbres o frutos secos, con un contenido bajo en metionina y elevado en lisina se complementarán con los cereales y las semillas, deficitarios en lisina. La mayoría de las dietas vegetarianas contiene cantidades adecuadas de proteínas, pero en las muy restrictivas, con ingestas energéticas deficientes, las proteínas se usan como fuente energética, por lo que los aminoácidos no están disponibles para la síntesis proteica. Es en este caso cuando puede presentarse un retraso en el crecimiento, al que puede contribuir un déficit proteico, a pesar de consumir cantidades de proteína superiores a las recomendadas. Alumna: Martínez García Valeria Grupo: 3CM5 Fuente: González M. (2005). Dietas vegetarianas. Elsevier. www.elsevier.es/es-revista-offarm-4-articulo-dietas-vegetarianas-13074471
Buenas tardes Doctora, me gustó mucho la clase como siempre, Gracias! Esta vez quiero hacer mi aportación sobre algo que encontré mientras leía sobre el tema. La elastasa además de ser una endopeptidasa también se encuentra en los neutrófilos, estos tienden a actuar en los pulmones en donde liberan la elastasa, esta enzima va a ser inhibida por la α1-antitripsina. Existe una enfermedad hereditaria conocida como deficiencia de α1-antitripsina causada por una mutación en el gen SERPINA1. La elastasa al no estar inhibida provoca una destrucción proteolítica de las células pulmonares, lo cual a su vez va a reducir la capacidad pulmonar de expansión y de contracción, esto puede causar EPOC. Fuente: Lieberman, M., & Md, P. A. (2018). Marks. Bioquímica médica básica: Un enfoque clínico (5.a ed.). LWW. NIH. (2018). Deficiencia de alfa-1 antitripsina | Genetic and Rare Diseases Information Center (GARD) - an NCATS Program. GARD. rarediseases.info.nih.gov/espanol/12870/deficiencia-de-alfa-1-antitripsina Grupo: 3CM9
Buen día Doctora muchas gracias, excelente explicación, como aportación me gustaría añadir como se diagnostica la enfermedad de Hartnup, donde históricamente, el diagnóstico ha sido clínico y bioquímico. Como se mencionó con anterioridad, la dermatosis pelagroide está explicada por la deficiencia relativa de NAD+ y NADP+ en las células de la epidermis, por otro lado, las alteraciones neuropsiquiátricas como la ataxia, depresión e insomnio por la escasez de serotonina y melatonina en el SNC. Lo anterior, así como la detección de aminoácidos neutros en una muestra de orina de 24 hora sugieren altamente la presencia de esta enfermedad. Actualmente, la detección de concentraciones anormalmente disminuidas de ácido 5-hidroxiindolacetico, un metabolito originado por la degradación de la serotonina a través de la monoamino oxidasa B (MAO-B), es detectado en orina a través espectrofotometría utilizando como colorante el 1-nitroso, 2-naftol, permitiendo de ésta forma, un diagnóstico bioquímico de certeza (concentración urinaria de ácido 5-hidroxiindolacetico ( mg/24 horas). El diagnóstico a través de genética molecular puede realizarse mediante el empleo de sondas complementarias a la secuencia del gen SLC6A9 mediante el método de hibridación fluorescente in situ (FISH) reservando la secuenciación o amplificación del gen para estudios de investigación. Las pruebas de laboratorio que se realizan en las muestras de orina revelan una eliminación anormalmente alta de aminoácidos y sus productos de degradación (como la serotonina).Esta aminoaciduria está dada por la excreción no solo de triptófano, sino de otros aminoácidos neutros no polares como isoleucina, leucina, glicina, prolina, valina y fenilananina. Fuente : Miranda, F. R. (2014, 1 julio). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup | Revista de Medicina e Investigación. Elsevier. www.elsevier.es/es-revista-revista-medicina-e-investigacion-353-articulo-de-disrupcion-el-metabolismo-del-X2214310614603849
Buenas tardes doctora, gracias por su excelente clase, esta vez quisiera aportar algunos datos respecto al síndrome de Hartnup el cual tiene un patrón de herencia autosómico recesivo y tiene una prevalencia de 1/30000 aproximadamente, La mayoría de los individuos que cumple los criterios de diagnóstico bioquímico (en su mayoría detectados por los programas de cribado neonatal) permanecen asintomáticos. En los pocos individuos sintomáticos, los síntomas clínicos suelen debutar en la infancia (3-9 años), aunque en ocasiones se manifiestan tan temprano como 10 días después del nacimiento, o tan tarde como al inicio de la edad adulta. El principal diagnóstico diferencial es la pelagra. Se debe descartar el síndrome del pañal azul, la ataxia-telangiectasia, la hidroa vacciniforme, la pitiriasis alba y el xeroderma pigmentoso. Los individuos sintomáticos mejoran con una dieta rica en proteínas, el uso de protección solar y la evitación de fármacos fotosensibilizantes. El tratamiento incluye suplementos de nicotinamida (40 a 200 mg por día), y algunos pacientes pueden responder a una dieta rica en triptófano. Los individuos con afectación grave del sistema nervioso central requieren tratamiento neurológico y psiquiátrico. El síndrome de Hartnup también se conoce como Déficit de triptófano , CIE-9:270.0 y CIE-10 E72.02 Fuente: Orphanot, (2020) Enfermedades raras, Sìndrome de Hartnup.www.orpha.net/consor/cgi-bin/OC_Exp.php?Expert=2116&lng=ES Revisado el 14/12/2020
Buenas tardes doctora, muchísimas gracias por la clase. Me gustaría aportar que la cisteína, y su forma oxidada, la cistina, son aminoácidos que contienen azufre y que se caracterizan por su baja polaridad, además de que este desempeña un papel muy importante en la estabilización de la estructura de proteínas, dado que puede participar en la formación de puentes de disulfuro; con otros residuos de cisteína, forman cadenas que quedan entrelazadas y así estabilizan la estructura de la proteína. 3CM9 Fuente: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica (Cuarta ed.). Elsevier Saunders.
Excelente clase doctora, emocionado por empezar un nuevo parcial. En esta ocasión me gustaría aportar algo acerca de la pepsina: La pepsina depende de un ambiente ácido para la digestión de proteínas. Por lo tanto, es más eficaz a un pH de aproximadamente 1,5 a 2, el pH bajo permite que el pepsinógeno se escinda y forme pepsina activa, sin embargo, cuando llega al duodeno, asume una forma inactiva a medida que el pH sube por encima de 6. Cabe mencionar que la pepsina permanece estructuralmente estable hasta al menos un pH de 8, por lo tanto, siempre se puede reactivar mientras el pH se mantenga por debajo de esta característica. 3CM9 / Martinez Rios Edwin Uriel Fuente: Heda, R., Toro, F., & Tombazzi, C. R. (2020). Physiology, Pepsin. In StatPearls. StatPearls Publishing.
Excelente video Dra, cada detalle. ♡ Tengo una duda. Los polipéptidos o en sí los oligopéptidos, que no se logren reducir o simplemente no se absorban, por ejemplo por si hubiera deficiencia en la secreción pancreática y por lo tanto de las enzimas digestivas pancreáticas, esos péptidos que no se lograron reducir para ser absorbidos, ¿se van a excretar vía renal, o digestiva como en el caso de lípidos? o se acumularán desencadenando alguna anomalía más grave? O las dos pueden pasar? Graciaaaaas.
Hola Denisse! Cuando las proteínas no son de fácil deiestión llegan en forma de oligopéptidos (dificilmente llegarán como polipéptidos) hasta el intestino en donde serán sustrato para la actividad metabólica de la microbiota intestinal. Esta bacterias tienen proteasas que digerirán a estos oligopéptidos, dando lugar a ácidos grasos de cadena ramificada y sustancias potencialmente tóxicas como amoníaco, aminas, fenoles e indoles. Parte de este metabolismo es esencial para el buen funcionamiento del intestinal al mantener "saludables" a esas bacterias. Te dejo una lectura muy sencilla sobre el funcionamiento de la microbiota y la dieta. Copia y pega en Google: Dieta y microbiota. Impacto en la salud - Nutrición Hospitalaria, Álvarez-Calatayud, 2018.
Muchas gracias por la clase, Dra. :D Mi aportación es la siguiente: Retomando lo visto en clase, sobre que el Pool de AA puede dirigirse a la biosíntesis de neurotransmisores, leí que los aminoácidos de cadena ramificada (especialmente la leucina) funcionan para sintetizar el glutamato (importante neurotransmisor excitador) en los astrocitos alrededor de las neuronas, ya que la leucina ingresa al cerebro desde la sangre más rápido que otros aminoácidos. Bibliografía: Gutiérrez, C., Lares, M., Sandoval, J., & Hernández, M.S. (2020). Aminoácidos de cadena ramificada: implicaciones en la salud. Revista Digital de Postgrado; 9 (20). DOI: doi.org/10.37910/RDP.2020.9.2.e224 CASTILLO REYES KARINA 3CM5
Buenas tardes, doctora. Gracias por esta increíble clase. Me gustaría aportar con respecto a la aplicación clínica de la determinación de urea sérica (denominada BUN) que se realiza en los laboratorios, ya que esta es fundamental para monitorizar a pacientes con diversas enfermedades metabólicas en las que pueda afectar el metabolismo de los aminoácidos, y también para monitorear la evolución clínica de pacientes con problemas renales. La metodología utilizada para su determinación, se ha basado en la acción de la enzima ureasa, la cual convierte la urea en C02 y amoníaco. El amoníaco resultante puede detectarse espectrofotométricamente por la formación de un compuesto coloreado al reaccionar con el fenol o con un compuesto relacionado, esta se conoce como reacción de Berthelot. 3CM5/ Vilchis Carrillo Airam Natalia Baynes, J. Dominiczak, M. 2014. Bioquímica médica. Cuarta edición. Elsevier. Pag. 239
Buenas tardes Doctora, excelente clase! Muchas gracias. Quiero aportar que los péptidos relativamente grandes pueden ser absorbidos intactos, ya sea por captación en las células epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las células epiteliales (paracelular). Muchos de esos péptidos se consideran grandes como para estimular la formación de anticuerpos, esta es la base de las reacciones alérgicas a los alimentos. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education. 521-523pp.
Sus esquemas son los mejores tengo una duda, como menciona en el vídeo la Prolina es un aminoácido de difícil absorción, pero entonces ¿tenemos la capacidad de biosintetizarlo en nuestro organismo? porque tengo entendido que la prolina juega un papel importante en la síntesis del colágeno y de las inmunoglobulinas
La prolina es un aminoácido no esencial. Esto significa que nosotros podemos síntetizarlo a partir de otro aminoácido o molécula. En el caso de prolina su precursor es el glutamato y el glutamato (que tampoco es esencial) se sintetiza a partir de alfa-cetoglutarato, un intermediario del ciclo de Krebs ;)
Gracias por tan genial explicación, doctora. ¿Es posible que el NaCl de la dieta mejore la capacidad de absorción de oligopéptidos? ¿Las bombas simporte se saturan o inhiben por un exceso de Na?
Dra. Una pregunta. ¿Cuando sucede el vaciamiento gástrico pasan al duodeno solo péptidos y oligopéptidos o también proteínas? Sinceramente no entendí muy bien esa parte (vaciamiento gástrico). Y otra, según el esquema del enterocito entendí que los hidrogeniones salen del enterocito por Pept, ¿estoy en lo correcto? Muchas gracias , extraño mucho sus clases presenciales :( 💕!
Hola doctora, excelente explicación. Quisiera aportar que los paciente con enfermedad de Hartnup se beneficiarán de recibir alimentos complejos que sean ricos en aminoácidos neutros, no se recomiendan los complementos elementales, puesto que la absorción intestinal en pacientes con esta enfermedad es a través de dipéptidos y tripéptidos aprovechando el transportador SLC15A1. Sin embargo en cuanto a los síntomas neuropsiquiátricos, estos pueden presentar mejoría con el uso de inhibidores selectivos de la recaptura de serotonina, puesto que estos aumentan la vida media de dicho neurotransmisor. Fuente: Flores Miranda, R. (2015). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup. Revista de medicina e investigación. Elsevier. 170-173. www.elsevier.es/es-revista-revista-medicina-e-investigacion-353-articulo-de-disrupcion-el-metabolismo-del-X2214310614603849
Buenas tardes doctora, muchísimas gracias por la clase. Me gustaría aportar que una proteína dietética “rápida” como la proteína de suero, rica en aminoácidos leucina, de cadena ramificada y de alto contenido esencial y rápidamente digerible, tiene la capacidad de estimular la síntesis de proteínas musculares en situaciones en las que una masa muscular rápida y la recuperación de la función es necesaria, como después de situaciones críticas o enfermedades crónicas que promueven la sarcopenia. Garcia Aguilar Cristian 3CM9 Bibliografía: Boirie, Y., & Guillet, C. (2018). Fast digestive proteins and sarcopenia of aging. Current opinion in clinical nutrition and metabolic care, 21(1), 37-41.
Buenas Tardes Doctora me gusto mucho el video Mi aportación es sobre la técnica de malabsorción de proteína la cual es la pérdida enteral de proteínas debería ser demostrada directamente midiendo el aclaramiento de alfa 1 antitripsina y con la pérdida intestinal masiva de proteínas el lugar exacto de la pérdida se puede estudiar mediante la infusión de albúmina marcada con tecnecio 99 también se puede ver la concentración de citrulina y arginina plasmática se correlaciona con la longitud del intestino delgado. Velazquez Urzua Gabriel Martin 3CM5 scielo.isciii.es/pdf/nh/v22s2/fisiologia1.pdf
¡Buenas tardes doctora! Excelente clase, mi aportación es la siguiente:
El estudio contraste de bario (se administra sulfato de bario vía oral/sonda nasogástrica o nasoentérica) es utilizado para diagnosticar constricciones, hernias, obstrucciones o las masas en el esófago o el estómago, y las enfermedades inflamatorias u otras de los intestinos. Es el más utilizado por su bajo coste y la tolerancia de los pacientes. Se puede realizar por un radiólogo o personal de salud que tenga habilidades especializadas en estudios de la proyección de imagen.
Hola doctora, muchísimas gracias por la clase. Mi aportación es la siguiente:
En la soya
se encuentran diferentes tipos de inhibidores de la tripsina, de los cuales se destacan el de Kunitz y el Bowman-Birk, que constituyen aproximadamente un 15% de las proteÌnas de la semilla. Esta acción tiene grandes implicaciones en el valor nutricional de la soya tanto para el hombre como para los animales; el pancreas, glándula productora de la mayoría de las enzimas digestivas, se afecta notablemente y se evidencia su hipertrofia ante la ingestión continua de soya o derivados con el inhibidor activo.
Fuente: QUICAZÁN, Marta, & CAICEDO, Luis (2012). INACTIVACIÓN DEL INHIBIDOR DE TRIPSINA DURANTE EL TRATAMIENTO TÉRMICO DE BEBIDAS DE SOYA. Vitae, 19(1),S337-S339.
Ubieta Gallegos Samuel - 3CM5
Muchas gracias por el gran video doctora. En esta ocasión encontré algo bastante interesante en cuanto a las peptidasas. En los últimos años se ha realizado el empleo de hongos y levaduras para la producción de proteasas en medio solido y los resultados han mostrado que es posible acortar el tempo de producción de proteasas por la levadura Y. lipolytica, además se observó que el pH es uno de los principales detonantes para permitir el crecimiento de las peptidasas.
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3CM9
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A.R, López, et al.. (2016). Efecto del pH, temperatura y fuente de proteína y carbohidratos en la producción de proteasas por Yarrowia lipolytica encultivo sólido. SCIELO, 15, -.
Hola Doctora, gracias por las clases de excelencia que nos ofrece. El día de hoy, me gustaría aportar que el término gastroenteropatía pierde proteínas (GEPP) incluye a un grupo de enfermedades poco frecuentes que tienen en común una excesiva pérdida de proteínas por el tubo digestivo provocando un estado de hipoproteinemia en la mayoría de los pacientes, que a su vez puede acompañarse de edemas, ascitis, derrame pleural y pericárdico. En condiciones normales, alrededor de 10% del catabolismo proteínico total ocurre a través del tubo digestivo.
Se han obtenido pruebas de un incremento de la pérdida de proteínas por esta vía en más de 65 enfermedades distintas, que se pueden clasificar básicamente en tres grupos:
1) ulceraciones de la mucosa, en las cuales la pérdida de proteínas representa principalmente una exudación a través de la mucosa lesionada, por ejemplo en la colitis.
2) mucosa no ulcerada pero con lesiones evidentes, por ejemplo en el esprúe y en la enfermedad de Ménétrier del intestino delgado y el estómago.
3) disfunción linfática.
Su diagnóstico se basa en demostrar concentraciones altas de alpha-1-antitripsina en heces y valores séricos bajos de albúmina y globulina en ausencia de enfermedad renal y hepática.
Rocío Itzel Sanchez Sanchez
3CM5
Fuente: Larry, J. (2019a). (20. ed.). McGraw-Hill.
Mónes J. (s.f). Gastroenteropatía pierede- proteínas. Universidad autónoma de Barcelona.
Gracias doctora, sus esquemas son increíbles y facilitan la comprensión. Quisiera aportar lo siguiente, acerca de la malabsorción en la digestión. En el caso del *esprue no tropical* hay información creciente que apoya la hipotesis de que el defecto básico se localiza en las células mucosas intestinales y ocasiona que los polipéptidos resultantes de la digestión péptica y tríptica del gluten, proteína principal del trigo, ejerzan no sólo un efecto nocivo local en el intestino sino también sean absorbidos a la circulación y de ese modo estimulen la producción de anticuerpos. Se ha establecido que en pacientes con esprue no tropical es frecuente la presencia de anticuerpos circulantes al gluten o a sus fracciones. La entidad nociva es un péptido compuesto de 6 a 7 aminoácidos.
Olarte Higinio David Adan
3CM5
fuente: Martin, D., Mayes, P., Rodwell, V., & Murray, R. (2001). Bioquimica de harper (15th ed., p. 759). México: ManualModerno.
Buenos días doctora, excelente clase como siempre, ya se extrañaban sus videos; me gustaría agregar una aportación acerca de la glicina y su relación con la Hiperglicinemia no cetósica:
La hiperglicinemia no cetósica es una enfermedad rara autosómica recesiva que cursa con una encefalopatía grave causada por una deficiencia en el sistema mitocondrial de ruptura de la glicina; se caracteriza por hipotonía, convulsiones, problemas cognitivos, retraso en el desarrollo y espasmos mioclónicos que conducen a períodos de apnea e incluso a la muerte. Muestra niveles de glicina extraordinariamente altos en plasma y LCR, sin embargo, según recientes estudios se ha descrito un fenotipo más benigno con niveles moderadamente elevados de glicina. Estos pacientes no poseen mutaciones en el sistema mitocondrial de ruptura de glicina, sino mutaciones en el gen SLC6A9, que codifica el transportador de glicina GlyT1.
Fuente: Zafra, Z., Aragón, C. (2018). Fisiopatología de los transportadores de glutamato y de glicina: nuevas dianas terapéuticas. Rev Neurol; 67 (12). Consultado 22/05/21 en: www.neurologia.com/articulo/2018067
Escobar Jiménez Fernanda Thalia
3CM9
Buenas noches doctora, gracias por la clase.
Mi aportación es en relación a el transportador de aminoácidos ASCT2 y como puede promover el crecimiento de un tumor; ya que en cánceres agresivos se encuentran sobreexpresados, a lo cual se ha identificado como un promotor del cáncer. Se ha sugerido que la afluencia de glutamina a través de ASCT2 desencadena la entrada de aminoácidos esenciales a través del intercambiador LAT1 (miembro 5 de la familia de transportadores de solutos, SLC7A5) activando así la diana mecánica de un complejo (mTORC1) estimulando el crecimiento.
3CM5
Cormerais Y, Massard PA, Vucetic M, Giuliano S, Tambutté E, Durivault J, Vial V, Endou H, Wempe MF, Parks SK, Pouyssegur J. The glutamine transporter ASCT2 (SLC1A5) promotes tumor growth independently of the amino acid transporter LAT1 (SLC7A5). J Biol Chem. 2018 Feb 23;293(8):2877-2887. doi: 10.1074/jbc.RA117.001342. Epub 2018 Jan 11. PMID: 29326164; PMCID: PMC5827425. www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5827425/
Hola, doctora. Ya extrañaba sus clases!
Mi aporte es en relación al diagnóstico de la enfermedad Pelagra (también conocida como mal de la rosa, enfermedad de las 4 D, o enfermedad de Gaspar Casal), el cual se confirma por una rápida respuesta terapéutica a la administración de nicotinamida vía oral. Y si bien no existe una prueba bioquímica, se hace uso de las concentraciones urinarias de piridona o metilnicotinamida como indicadores de deficiencia de niacina.
3CM9
ROJAS MONTAÑEZ KATHIA
González MTN, Eugenio GCI, Lammoglia OL, et al. Pelagra: la enfermedad de las cuatro D. Comunicación de un caso. Dermatología Cosmética, Médica y Quirúrgica. 2018;16(1):24-27.
Excelente clase, doctora.
La pepsina digiere parcialmente de 10-15% de las proteínas de la dieta, por lo cual no es absolutamente necesaria, ya que, en casos de pacientes con gastrectomía parcial o total, es decir, sin segregación de ácido por lo cual el pH intragástrico se mantendrá mayor de 7; no se presenta aumentada la excreción fetal de nitrógeno.
Referencia bibliográfica
Boron, W, Boulpaep, E. (2017) Fisiología Médica. 3° Edición. Elsevier. Italia. P. 921
Grupo: 3CM9
Gracias por la excelente clase Dra. Me gustaría aportar sobre la ataxia en la enfermedad de Hartnup.
La escasa absorción de triptófano (W) restringe las concentraciones de éste aminoácido que traspasan la barrera hematoencefálica. El W es absorbido por las neuronas serotoninérgicas a través de los transportadores SLC3A2 y SLC3A7. Ya en el citoplasma neuronal, es convertido en 5-hidroxitriptófano por acción de la triptófano hidroxilasa, después de sufrir descarboxilación por medio de la enzima descarboxilasa de aminoácidos neutros, el 5-hidroxitriptófano se transforma en el neurotransmisor 5-HT. La proyección neuroanatómica de las vías serotoninérgicas desde el núcleo dorsal del rafe, el área tegmental ventral y la médula espinal hacia el cerebelo explicaría la ataxia cerebelosa de los pacientes con EH que se manifiesta como la descoordinación de los movimientos voluntarios.
González Guijosa Nancy /3CM5
FUENTE: Flores, M. (2014). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup. Recuperado de: ri.uaemex.mx/handle/20.500.11799/49613
Buenas tardes doctora, muchas gracias por la clase, me pareció muy interesante c:. Así mismo, antes de hacer mi aportación estuve checando los comentarios de mis compañeros y mencionan que para el Tx de la Enfermedad de Hartnup se podía utilizar niacina o niacinamida pero yo quisiera aportar más acerca del tratamiento:
Estos pacientes deben de recibir una dieta rica en aminoácidos neutros ya que los Px con esta enfermedad tienen una mayor absorción por Di/Tripeptidos aprovechando el transportador SL- C15A1 y de esta manera se espera aumentar la concentración de Triptofano que es metabolizada hasta NAD+ y NADP+ para paliar la dermatosis pelagroide. Por otro lado, también se utiliza inhibidores selectivos de la recaptura de serotonina ya que estos aumentan su vida media y se usa para tratar los síntomas neuropisiquiátricos. Finalmente, el uso de ramelteón (un agonista de los receptores MT1 y MT2) parece disminuir el insomnio relacionado a la baja concentración de melatonina que alcanza estos receptores en el núcleo supraóptico y a lo largo de la sustancia reticular.
Severo Martínez Roberto. 3CM9
Flores Miranda, R. De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup.
Muy interesante clase, doctora, ¡gracias! MI aportación es sobre la relación que tienen los aminoácidos en la inflamación intestinal:
Algunos estudios indican que los aminoácidos tanto esenciales como no esenciales juegan un papel importante en la prevención y el tratamiento de la inflamación intestinal pues mejoran las funciones de la barrera intestinal y la expresión de citocinas antiinflamatorias y proteínas de unión estrecha, pero disminuyen el estrés oxidativo y la apoptosis de los enterocitos, así como las expresiones de citocinas proinflamatorias en la inflamación intestinal.
Hola Dra, muchas gracias por otra gran clase.
Me gustaría aportar que las hiperprolinemias son errores congénitos del metabolismo de la prolina en los cuales, ésta no se desintegra adecuadamente por las enzimas prolina oxidasa o pirrolina-5-carboxilato deshidrogenasa (con estas enzimas se cataliza la conversión de prolina a pirrolina-5-carboxilato y de este a glutamato semialdehído), es importante mencionar que la conversión entre prolina y glutamina, y la reacción inversa controlada por diferentes enzimas, son factores importantes necesarios para mantener el metabolismo y la producción de proteínas adecuados y una deficiencia de éstas enzimas da como resultado una acumulación de prolina en sangre y orina.
Grupo: 3CM9
Standal, O. (2020). Prolina y trastornos del metabolismo de la hidroxiprolina. Manual MSD, Sitio web: www.msdmanuals.com/es-mx/professional/multimedia/table/v25251647_es.
Gracias por la excelente clase proporcionada doctora, mi aportación es la siguiente. La pelagra es una enfermedad sistémica resultado de una deficiencia de niacina, es caracterizada por diarrea, dermatitis, demencia y muerte, las cuales siempre aparecen en ese orden. Gaspar Casal la describió en 1735, observó la enfermedad entre los campesinos extremadamente pobres que subsistían de la ingestión de maíz, le llamó el mal de la Rosa porque todos los pacientes afectados tenían un rash brillante y típicamente rojo en el dorso de manos y pies.
La pelagra tiene 2 formas. La primaria resulta de un aporte dietético inadecuado de niacina o triptófano como se observa en anorexia nerviosa, restricciones dietéticas autoimpuestas, nutrición parenteral prolongada o malnutrición por defecto. La secundaria ocurre cuando cantidades adecuadas de niacina están presentes en la dieta, pero otras condiciones interfieren con la absorción como en diarreas prolongadas, alcoholismo crónico, colitis ulcerativa, enteritis regional, cirrosis hepática, tuberculosis del tracto gastrointestinal y síndrome de Hartnup, el cual es resultado de un error congénito del metabolismo del triptófano, con menor frecuencia puede ser consecuencia de un síndrome de mala absorción como ocurre en los tumores carcinoides.
Pila Pérez R., Pila Peláez R., Holguín Prieto V. A., Torres Vargas E., Rosales Torres P. (2013). Pelagra: enfermedad antigua y de actualidad. Revista Archivo Médico de Camagüey. Scientific Electronic Library Online. Hospital Universitario Manuel Ascunce Domench. Camagüey, Cuba. Recuperado de scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1025-02552013000300013
3CM9
Hola profesora excelente clase como siempre
MI aportación para esta clase es acerca del consumo de las proteinas para el rendimiento deportivo.
Dependiendo del gasto y aporte energético, el consumo de proteínas diaria suele suponer un 10-15% Se estima que para mantener la masa muscular los deportistas deben consumir 1,2-1,8 g de proteínas/kg/día, y para aumentarla (0,5 kg masa muscular/semana) deben mantener una ingesta proteica de 1,6-1,8 g de proteína/kg/día.
El tener los depósitos de glucógeno muscular y hepático vacíos aumentan las necesidades proteicas para mantener la masa muscular.
Sin embargo, un exceso de ingesta de proteínas (> 2 g/kg/día) con las reservas de glucógeno agotadas podría causar un aumento de la concentración de cuerpos cetónicos y urea, y producir, entre otros, deshidratación precoz del deportista.
Fuente: Articulo de revisión "Necesidades proteicas de los deportistas y pautas diétetico-nutricionales para la ganancia de masa muscular" Urdampilleta A., Martinez J. Rev Esp Nutr Hum Diet. :25-35 España.
Ali Montserrat Gil Bustamante
Grupo: 3CM5
Buenas noches doctora, muchas gracias por la clase, como siempre me encanto su explicación, se me facilito entender el tema. Me gustaría aportar lo siguiente:
La digestibilidad de las proteínas es definida como la relación entre el nitrógeno consumido respecto al absorbido. Se considera una digestibilidad = 100 cuando la totalidad del nitrógeno absorbido por el organismo equipara al consumido. Uno de los métodos para la estimación de este valor es el análisis del contenido de nitrógeno presente en las heces.
Ortiz Zaragoza itahi
3CM5
FUENTE: Quesada, D., & Gómez, G. (2019). ¿Proteínas de origen vegetal o de origen animal?: Una mirada a su impacto sobre la salud y el medio ambiente. Revista De Nutrición Clínica Y Metabolismo, 2(1), 79-86.
Buen día doctora, muchas gracias por la clase de hoy, muy interesante!
Mi aportación es sobre como el amoniaco producido por las bacterias entéricas y que se absorbe hacia la sangre venosa porta, y el amoniaco producido por los tejidos, se eliminan con rapidez de la circulación por medio
del hígado, y se convierten en urea.
Esto es esencial, dado que el amoniaco es tóxico para el sistema nervioso central. Cuando la sangre porta no pasa por el hígado, las cifras sanguíneas de amoniaco pueden alcanzar concentraciones tóxicas, sobre todo para el cerebro debido en parte a que reacciona con α cetoglutarato para formar glutamato. El decremento resultante de las cifras de α cetoglutarato después altera la función del ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) en neuronas.
Esto sucede en presencia de función hepática gravemente alterada, o cuando se forman enlaces colaterales entre las venas porta y sistémicas en la cirrosis.
Los síntomas de intoxicación por amoniaco son temblor, lenguaje
cercenado, visión borrosa, coma y finalmente la muerte.
Grupo: 3CM9
Fuente: Murray, K. Robert, M. 2014.HARPER, Bioquímica Ilustrada. Mc Graw Hill. 29° edición. pág. 275.
Muchas gracias Dra, excelente explicación! como aportación me gustaría añadir que los requerimientos de proteínas cambian con la edad
y el crecimiento. Las enzimas del metabolismo de aminoácidos maduran con la
edad en el feto y en el lactante. Esto afecta particularmente a la histidina, que es esencial en lactantes, pero no en niños y adultos. En los lactantes, los aminoácidos esenciales suponen alrededor del 30 % de los requerimientos proteicos, y disminuyen paulatinamente a lo largo de la infancia y adolescencia hasta llegar a un 11 % en los adultos y se ha demostrado una relación directa
entre la cantidad de proteína en la dieta y el grado de estimulación de la síntesis proteica. Sin embargo, esta relación es limitada y la estimulación máxima se consigue con un aporte de 1,5-1,7 g/kg/día de proteína de alta calidad.
Referencia: Baró Rodríguez L, López-Huertas E, Boza Puerta
JJ. Leche y derivados lácteos. Tratado de nutrición tomo II. Acción Médica. Madrid, 2005: 75-106.
Muchas gracias por la clase Dra! Mi aportación es la siguiente:
Los transtornos por deficiencia de aminoácidos son endémicos en ciertas regiones de África occidental donde las dietas dependen en gran medida de granos que son fuentes pobres de triptófano y lisina . Entre estos transtornos nutricionales incluye el kwashiorkor, resulta cuando un niño es destetado con una dieta rica en almidón pobre en proteínas, y el marasmo, en el que tanto la ingesta calórica como aminoácidos específicos son deficientes.
Fuente: Rodwell, V, Kennelly, P, Bender, D, Weil, P, Bothman, K. (2019) Harper: Bioquímica Ilustrada 31ª Edición. Mc Graw Hill. China p. 264
3CM9
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Buenas tardes doctora, excelente clase, muchas gracias.
Dentro de las proteínas existen péptidos bioactivos, los cuales son fragmentos de entre 2-20 aminoácidos inactivos dentro de la proteína precursora, que tras la liberación enzimática o hidrolisis química de esta proteína ejercen una actividad biológica. Por ejemplo, se han encontrado péptidos presentes en la soya y el trigo con propiedades opiáceas, secuencias presentes en el ajo, el brócoli, los hongos comestibles y las algas con propiedades antihipertensivas y existen otros con capacidad antioxidante presentes en la soya, el arroz, el garbanzo, el trigo serrano.
Quesada, D., & Gómez, G. (2019). ¿ Proteínas de origen vegetal o de origen animal?: Una mirada a su impacto sobre la salud y el medio ambiente. Revista de nutrición clínica y metabolismo, 2(1), 79-86.
Luvio Casarrubias Ana Karen 3CM9
Hola Dra!! Gracias por la clase!! No puedo creer que ya estamos en el tercer parcial!!
Mi aportación es acerca del pepsinógeno, como usted menciona esta proenzima es normalmente expresada en la mucosa gástrica, pero también se ha demostrado que el epitelio de los quistes de mama y un porcentaje significativo de carcinomas de mama humanos tienen la capcidad de producir esta enzima, adempas, su expresión tumoral está asociada a un pronóstico favorable en el cáncer de mama. El mecanismo está relacionado con una mayor diferenciación morfológica de los tumores positivos para la proteína, pero también se relaciona con la hipótesis de que la expresión tumoral de pepsinógeno resulta indicativa d etumores que miestran una vía específica de respuesta hormonal.
3CM5 Sánchez Ramos David Jadai
Funete:
M. L. Lamelas*, M. l. Enguita*, . (-). Análisis de la expresión del pepsinógeno e en metástasis ganglionares de carcinoma de mama . 20/05/2021, de Rev Seno/ogía y Pato/ Mam Sitio web: h tps://w ww.se spm.e s/wp-content/uploads/revista/2000_13_1/3 .p df
Buenas tardes Doctora, la clase estuvo increíble como siempre. Mi comentario es enfocado a algo que me parece muy interesante mencionar y esto es que la reacción de activación de zimógenos requiere la ruptura catalítica de uno o más enlaces pépticos por proteólisis limitada. Éste proceso es una reacción exergónica en condiciones fisiológicas normales y tiene el carácter de ser irreversible, es decir no existe reacciones opuestas que regeneren el mismo enlace péptidico hidrolizado que reinserten el péptido liberado correspondiente.
GRUPO 3CM5 // DENISSE ELOISA CORDOVA CRUZ
Hola Doctora, gracias por otra excelente clase :) me gustaría añadir que el ácido nicotínico fue el primer agente para el tratamiento de dislipidemias, ya que tenía una gran eficacia en elevar las cantidades de HDL y disminuir los triacilglicéridos, sin embargo sus efectos eran la ruborización en los pacientes, comenzando así a disminuir su consumo y cambiándolo por las estatinas. Se han desarrollado dos variaciones adicionales de ácido nicotínico con el objetivo de disminuir su poder de causar ruborización y de suministrar un mejor efecto de regulación sobre esos lípidos.
Aquí les muestro otro dato interesante :)
"El ácido nicotínico fue introducido como agente anticolesterolémico en 1954. Fue una de las primeras dos drogas que fueron probadas en un estudio clínico randomizado de prevención cardiovascular y fue la primera y la única droga en ese estudio que demostró prevenir la enfermedad coronaria. No obstante, su uso ha sido limitado principalmente por los efectos secundarios producidos, en prácticamente todos los usuarios del tratamiento, en sus días iniciales de uso" (Martínez 2002).
recuperado de: Martínez-Ortiz, JA, Páez, L, & von Saalfeld, K. (2002). Tratamiento de dislipidemias con ácido nicotínico. Revista Costarricense de Cardiología, 4(1), 23-27. Retrieved December 17, 2020, from www.scielo.sa.cr/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1409-41422002000100005&lng=en&tlng=es.
Excelente clase Doctora, me gustaría aportar que las proteínas de la dieta son necesarias
para sustituir a las que pierde el organismo. Se estima que el cuerpo sintetiza unos 300 g de proteína al día. Las proteínas de tipo estructural, como colágeno o elastina, tienen una vida media prolongada; sin embargo, la de las proteínas funcionales, especialmente las enzimas, es mucho más corta, lo que les permite
adaptarse al metabolismo corporal en constante cambio. Cuanto más activo sea el punto de la vía metabólica donde actúa
una enzima, más rápido será el proceso de síntesis y degradación de ésta. Alrededor del 80 % de los aminoácidos
que resultan de la degradación de proteínas son reciclados para la síntesis proteica, el resto son degradados y deben ser sustituidos por aminoácidos sintetizados por el organismo o por aminoácidos de la dieta, si no pueden ser sintetizados.
Bibliografía: León Sanz, M.(2006). Proteínas en nutrición artificial. Sociedad española de nutrición enteral y parenteral. Madrid
Hola Doctora, gracias por la video-clase, como siempre fue excelente, mi aportación es la siguiente:
Una clasificación más que se le puede dar a las proteasas además de dividirlas en exopeptidasas y endopeptidasas es en base al pH en el que son activas, según esto tenemos 3 divisiones; las proteasas que actúan en pH ácido, las que funcionan en pH neutro y por ultimo las que actúan en el pH alcalino, sin embargo, el primer tipo de clasificación es el mas comúnmente utilizado.
3CM9 López Mancera Jesús Martín
Murrieta M. (Diciembre, 2018). Actividad proteolítica en bacterias halófilas aisladas de camas de salado de curtiduría de pieles de ganado (Tesis de grado). México; Universidad de sonora. Recuperado de:
Murrieta M. (Diciembre, 2018). Actividad proteolítica en bacterias halófilas aisladas de camas de salado de curtiduría de pieles de ganado (Tesis de grado). México; Universidad de sonora. Recuperado de: www.repositorioinstitucional.uson.mx/bitstream/handle/unison/2180/murrietadoramemariaisabell.pdf?sequence=1&isAllowed=y
Buenas tardes Dra. Excelente clase.
Me gustaría hacer un rápida aportación acerca del sindrome de Zollinger-Ellison.
La secreción excesiva de gastrina suele tener su origen en un tumor de las células enteroendocrinas productoras de la hormona que están ubicadas en el duodeno o en los islotes pancreáticos. Este trastorno, conocido como síndrome de Zollinger-Ellison o gastrinoma, se caracteriza por secreción excesiva de ácido clorhídrico por las células parietales que son estimuladas en forma continua. El exceso de ácido no puede neutralizarse adecuadamente en el duodeno, por lo que conduce a la formación de úlceras gástricas y duodenales. El 95% de los pacientes con este síndrome sufren úlceras gástricas que son seis veces más prevalecientes que las úlceras duodenales. Las personas con síndrome de Zollinger-Ellison pueden padecer dolor abdominal intermitente, diarrea y esteatorrea.
Fuente:
Ross, M. H., & Pawlina, W. (2013). Histología: Texto y atlas color con biología celular y molecular / Michael H. Ross y Wojciech Pawlina (6a. ed.). Buenos Aires: Médica Panamericana.
Buenas noches, gracias por la clase. Quería aportar que el transportador SLC6A19 además de estar presente en el borde en cepillo de los enterocitos se encuentra también en el epitelio de recubrimiento del túbulo renal proximal, y este requiere la fratrina o la enzima convertidora de angiotensina 2 para la expresión superficial en el riñón lo que vincula al SLC6A19 junto con funciones más complejas como el control de la presión arterial, la estructura glomerular y la exocitosis.
Bréer S. El papel del transportador de aminoácidos neutros B0AT1 (SLC6A19) en el trastorno de Hartnup y la nutrición de proteínas. Vida IUBMB. 2009 Jun;61(6):591-9. doi: 10.1002/iub.210. PMID: 19472175; PMCID: PMC7165679.
Flores, M. (2014). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup. Elsevier, 2(2), 170-173. doi.org/10.1016/S2214-3106(15)30016-9
Gracias por la clase Dra, me gustaria aportar a cerca de el Síndrome de Lowe se hereda como un rasgo genético recesivo ligado al cromosoma X, y se ha identificado el locus causal del defecto genético en la región q26 (Xq25-26,1) y el gen causante parece codificar una proteína muy semejante al inositol fosfato-5-fosfatasa localizada en el aparato de Golgi. Esto se relaciona con un déficit en la absorción intestinal de aminoácidos del tipo lisina o arginina, que conduce a un fallo en el metabolismo de proteoglucanos o glucosaminoglucanos . Los pacientes con este síndrome pueden presentar osteoporosis, criptorquidia, contracturas articulares y excepcionalmente acompañarse de convulsiones, pectus excavatum, quistes dentales y cálculos renales
Rivera Medina Denise Montserrat
3CM5
Macías M, & Colabs . (2005). Síndrome de Lowe: caso clínico. Mayo 24, 2021, de Elsevier Sitio web: www.elsevier.es/es-revista-clinica-e-investigacion-ginecologia-obstetricia-7-articulo-sindrome-lowe-caso-clinico-13074920#:~:text=El%20s%C3%ADndrome%20de%20Lowe%2C%20tambi%C3%A9n,nervioso%20central%20(hipoton%C3%ADa%20generalizada%20con
Buenas tardes Dra., gracias por la clase. Quiero aportar que las necesidades de proteínas dietéticas están correlacionadas con la tasa del crecimiento corporal y se reflejan en la cantidad total de aminoácidos esenciales necesarios en cada ciclo vital, por esto, la dieta de un adulto debe contener un 15% de sus aminoácidos como esenciales, la de un niño debe contener un 32%, y la de un lactante entre un 33 y 37%.
Las dietas que incluyen leche, derivados lácteos o huevos contienen altas fuentes proteicas, con todos los aminoácidos esenciales. La dieta vegetariana cuenta con alimentos a base de proteína de soja que también son muy valiosos como fuentes proteicas. A éstos, deben añadirse los cereales, las semillas, las legumbres y los frutos secos. Los alimentos de origen vegetal son deficitarios en uno o varios aminoácidos esenciales y que deben combinarse entre sí para compensar sus diferencias en el patrón de aminoácidos. No es necesario hacerlo en una misma comida, pero sí en un lapso no mayor de 3-4 h. Las preparaciones a base de legumbres o frutos secos, con un contenido bajo en metionina y elevado en lisina se complementarán con los cereales y las semillas, deficitarios en lisina.
La mayoría de las dietas vegetarianas contiene cantidades adecuadas de proteínas, pero en las muy restrictivas, con ingestas energéticas deficientes, las proteínas se usan como fuente energética, por lo que los aminoácidos no están disponibles para la síntesis proteica. Es en este caso cuando puede presentarse un retraso en el crecimiento, al que puede contribuir un déficit proteico, a pesar de consumir cantidades de proteína superiores a las recomendadas.
Alumna: Martínez García Valeria
Grupo: 3CM5
Fuente: González M. (2005). Dietas vegetarianas. Elsevier. www.elsevier.es/es-revista-offarm-4-articulo-dietas-vegetarianas-13074471
Buenas tardes Doctora, me gustó mucho la clase como siempre, Gracias! Esta vez quiero hacer mi aportación sobre algo que encontré mientras leía sobre el tema.
La elastasa además de ser una endopeptidasa también se encuentra en los neutrófilos, estos tienden a actuar en los pulmones en donde liberan la elastasa, esta enzima va a ser inhibida por la α1-antitripsina. Existe una enfermedad hereditaria conocida como deficiencia de α1-antitripsina causada por una mutación en el gen SERPINA1. La elastasa al no estar inhibida provoca una destrucción proteolítica de las células pulmonares, lo cual a su vez va a reducir la capacidad pulmonar de expansión y de contracción, esto puede causar EPOC.
Fuente: Lieberman, M., & Md, P. A. (2018). Marks. Bioquímica médica básica: Un enfoque clínico (5.a ed.). LWW.
NIH. (2018). Deficiencia de alfa-1 antitripsina | Genetic and Rare Diseases Information Center (GARD) - an NCATS Program. GARD. rarediseases.info.nih.gov/espanol/12870/deficiencia-de-alfa-1-antitripsina
Grupo: 3CM9
Buen día Doctora muchas gracias, excelente explicación, como aportación me gustaría añadir como se diagnostica la enfermedad de Hartnup, donde históricamente, el diagnóstico ha sido clínico y bioquímico. Como se mencionó con anterioridad, la dermatosis pelagroide está explicada por la deficiencia relativa de NAD+ y NADP+ en las células de la epidermis, por otro lado, las alteraciones neuropsiquiátricas como la ataxia, depresión e insomnio por la escasez de serotonina y melatonina en el SNC. Lo anterior, así como la detección de aminoácidos neutros en una muestra de orina de 24 hora sugieren altamente la presencia de esta enfermedad. Actualmente, la detección de concentraciones anormalmente disminuidas de ácido 5-hidroxiindolacetico, un metabolito originado por la degradación de la serotonina a través de la monoamino oxidasa B (MAO-B), es detectado en orina a través espectrofotometría utilizando como colorante el 1-nitroso, 2-naftol, permitiendo de ésta forma, un diagnóstico bioquímico de certeza (concentración urinaria de ácido 5-hidroxiindolacetico ( mg/24 horas). El diagnóstico a través de genética molecular puede realizarse mediante el empleo de sondas complementarias a la secuencia del gen SLC6A9 mediante el método de hibridación fluorescente in situ (FISH) reservando la secuenciación o amplificación del gen para estudios de investigación.
Las pruebas de laboratorio que se realizan en las muestras de orina revelan una eliminación anormalmente alta de aminoácidos y sus productos de degradación (como la serotonina).Esta aminoaciduria está dada por la excreción no solo de triptófano, sino de otros aminoácidos neutros no
polares como isoleucina, leucina, glicina, prolina, valina y fenilananina.
Fuente : Miranda, F. R. (2014, 1 julio). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup | Revista de Medicina e Investigación. Elsevier. www.elsevier.es/es-revista-revista-medicina-e-investigacion-353-articulo-de-disrupcion-el-metabolismo-del-X2214310614603849
Buenas tardes doctora, gracias por su excelente clase, esta vez quisiera aportar algunos datos respecto al síndrome de Hartnup el cual tiene un patrón de herencia autosómico recesivo y tiene una prevalencia de 1/30000 aproximadamente,
La mayoría de los individuos que cumple los criterios de diagnóstico bioquímico (en su mayoría detectados por los programas de cribado neonatal) permanecen asintomáticos. En los pocos individuos sintomáticos, los síntomas clínicos suelen debutar en la infancia (3-9 años), aunque en ocasiones se manifiestan tan temprano como 10 días después del nacimiento, o tan tarde como al inicio de la edad adulta.
El principal diagnóstico diferencial es la pelagra. Se debe descartar el síndrome del pañal azul, la ataxia-telangiectasia, la hidroa vacciniforme, la pitiriasis alba y el xeroderma pigmentoso.
Los individuos sintomáticos mejoran con una dieta rica en proteínas, el uso de protección solar y la evitación de fármacos fotosensibilizantes. El tratamiento incluye suplementos de nicotinamida (40 a 200 mg por día), y algunos pacientes pueden responder a una dieta rica en triptófano. Los individuos con afectación grave del sistema nervioso central requieren tratamiento neurológico y psiquiátrico.
El síndrome de Hartnup también se conoce como Déficit de triptófano , CIE-9:270.0 y CIE-10 E72.02
Fuente: Orphanot, (2020) Enfermedades raras, Sìndrome de Hartnup.www.orpha.net/consor/cgi-bin/OC_Exp.php?Expert=2116&lng=ES Revisado el 14/12/2020
Buenas tardes doctora, muchísimas gracias por la clase.
Me gustaría aportar que la cisteína, y su forma oxidada, la cistina, son aminoácidos que contienen azufre y que se caracterizan por su baja polaridad, además de que este desempeña un papel muy importante en la estabilización de la estructura de proteínas, dado que puede participar en la formación de puentes de disulfuro; con otros residuos de cisteína, forman cadenas que quedan entrelazadas y así estabilizan la estructura de la proteína.
3CM9
Fuente: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica (Cuarta ed.). Elsevier Saunders.
Excelente clase doctora, emocionado por empezar un nuevo parcial. En esta ocasión me gustaría aportar algo acerca de la pepsina: La pepsina depende de un ambiente ácido para la digestión de proteínas. Por lo tanto, es más eficaz a un pH de aproximadamente 1,5 a 2, el pH bajo permite que el pepsinógeno se escinda y forme pepsina activa, sin embargo, cuando llega al duodeno, asume una forma inactiva a medida que el pH sube por encima de 6. Cabe mencionar que la pepsina permanece estructuralmente estable hasta al menos un pH de 8, por lo tanto, siempre se puede reactivar mientras el pH se mantenga por debajo de esta característica.
3CM9 / Martinez Rios Edwin Uriel
Fuente: Heda, R., Toro, F., & Tombazzi, C. R. (2020). Physiology, Pepsin. In StatPearls. StatPearls Publishing.
¡ Muchas gracias doctora por sus videos !
Excelente video Dra, cada detalle. ♡
Tengo una duda. Los polipéptidos o en sí los oligopéptidos, que no se logren reducir o simplemente no se absorban, por ejemplo por si hubiera deficiencia en la secreción pancreática y por lo tanto de las enzimas digestivas pancreáticas, esos péptidos que no se lograron reducir para ser absorbidos, ¿se van a excretar vía renal, o digestiva como en el caso de lípidos? o se acumularán desencadenando alguna anomalía más grave? O las dos pueden pasar?
Graciaaaaas.
Hola Denisse! Cuando las proteínas no son de fácil deiestión llegan en forma de oligopéptidos (dificilmente llegarán como polipéptidos) hasta el intestino en donde serán sustrato para la actividad metabólica de la microbiota intestinal. Esta bacterias tienen proteasas que digerirán a estos oligopéptidos, dando lugar a ácidos grasos de cadena ramificada y sustancias potencialmente tóxicas como amoníaco, aminas, fenoles e indoles. Parte de este metabolismo es esencial para el buen funcionamiento del intestinal al mantener "saludables" a esas bacterias. Te dejo una lectura muy sencilla sobre el funcionamiento de la microbiota y la dieta.
Copia y pega en Google:
Dieta y microbiota. Impacto en la salud - Nutrición Hospitalaria, Álvarez-Calatayud, 2018.
Muchas gracias por la clase, Dra. :D Mi aportación es la siguiente:
Retomando lo visto en clase, sobre que el Pool de AA puede dirigirse a la biosíntesis de neurotransmisores, leí que los aminoácidos de cadena ramificada (especialmente la leucina) funcionan para sintetizar el glutamato (importante neurotransmisor excitador) en los astrocitos alrededor de las neuronas, ya que la leucina
ingresa al cerebro desde la sangre más rápido que otros aminoácidos.
Bibliografía: Gutiérrez, C., Lares, M., Sandoval, J., & Hernández, M.S. (2020). Aminoácidos de cadena ramificada:
implicaciones en la salud. Revista Digital de Postgrado; 9 (20). DOI: doi.org/10.37910/RDP.2020.9.2.e224
CASTILLO REYES KARINA 3CM5
¡Muchas gracias por el video doctora!
Buenas tardes, doctora. Gracias por esta increíble clase. Me gustaría aportar con respecto a la aplicación clínica de la determinación de urea sérica (denominada BUN) que se realiza en los laboratorios, ya que esta es fundamental para
monitorizar a pacientes con diversas enfermedades metabólicas en las que pueda afectar el metabolismo de los aminoácidos, y también para monitorear la evolución clínica de pacientes con problemas renales. La metodología utilizada para su determinación, se ha basado en la acción de la enzima ureasa, la cual convierte la urea en C02 y amoníaco. El amoníaco resultante puede detectarse espectrofotométricamente por la formación de un compuesto coloreado al reaccionar con el fenol o con un compuesto relacionado, esta se conoce como reacción de Berthelot.
3CM5/ Vilchis Carrillo Airam Natalia
Baynes, J. Dominiczak, M. 2014. Bioquímica médica. Cuarta edición. Elsevier. Pag. 239
Buenas tardes Doctora, excelente clase! Muchas gracias. Quiero aportar que los péptidos relativamente grandes pueden ser absorbidos intactos, ya sea por captación en las células epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las células epiteliales (paracelular). Muchos de esos péptidos se consideran grandes como para estimular la formación de anticuerpos, esta es la base de las reacciones alérgicas a los alimentos. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education. 521-523pp.
Sus esquemas son los mejores
tengo una duda, como menciona en el vídeo la Prolina es un aminoácido de difícil absorción, pero entonces ¿tenemos la capacidad de biosintetizarlo en nuestro organismo? porque tengo entendido que la prolina juega un papel importante en la síntesis del colágeno y de las inmunoglobulinas
La prolina es un aminoácido no esencial. Esto significa que nosotros podemos síntetizarlo a partir de otro aminoácido o molécula. En el caso de prolina su precursor es el glutamato y el glutamato (que tampoco es esencial) se sintetiza a partir de alfa-cetoglutarato, un intermediario del ciclo de Krebs ;)
Gracias por tan genial explicación, doctora.
¿Es posible que el NaCl de la dieta mejore la capacidad de absorción de oligopéptidos? ¿Las bombas simporte se saturan o inhiben por un exceso de Na?
Dra. Una pregunta.
¿Cuando sucede el vaciamiento gástrico pasan al duodeno solo péptidos y oligopéptidos o también proteínas?
Sinceramente no entendí muy bien esa parte (vaciamiento gástrico).
Y otra, según el esquema del enterocito entendí que los hidrogeniones salen del enterocito por Pept, ¿estoy en lo correcto?
Muchas gracias , extraño mucho sus clases presenciales :( 💕!
Hola doctora, excelente explicación. Quisiera aportar que los paciente con enfermedad de Hartnup se beneficiarán de recibir alimentos complejos que sean ricos en aminoácidos neutros, no se recomiendan los complementos elementales, puesto que la absorción intestinal en pacientes con esta enfermedad es a través de dipéptidos y tripéptidos aprovechando el transportador SLC15A1. Sin embargo en cuanto a los síntomas neuropsiquiátricos, estos pueden presentar mejoría con el uso de inhibidores selectivos de la recaptura de serotonina, puesto que estos aumentan la vida media de dicho neurotransmisor.
Fuente: Flores Miranda, R. (2015). De la disrupción en el metabolismo del triptófano a la complejidad clínica de la enfermedad de Hartnup. Revista de medicina e investigación. Elsevier. 170-173. www.elsevier.es/es-revista-revista-medicina-e-investigacion-353-articulo-de-disrupcion-el-metabolismo-del-X2214310614603849
Doctora muy buen video tengo una duda ¿La actividad autocatalitica de la pepsina se puede ver influenciada por la disminución del pH menor a dos?
Buenas tardes doctora, muchísimas gracias por la clase.
Me gustaría aportar que una proteína dietética “rápida” como la proteína de suero, rica en aminoácidos leucina, de cadena ramificada y de alto contenido esencial y rápidamente digerible, tiene la capacidad de estimular la síntesis de proteínas musculares en situaciones en las que una masa muscular rápida y la recuperación de la función es necesaria, como después de situaciones críticas o enfermedades crónicas que promueven la sarcopenia.
Garcia Aguilar Cristian
3CM9
Bibliografía: Boirie, Y., & Guillet, C. (2018). Fast digestive proteins and sarcopenia of aging. Current opinion in clinical nutrition and metabolic care, 21(1), 37-41.
Buenas Tardes Doctora me gusto mucho el video
Mi aportación es sobre la técnica de malabsorción de proteína la cual es la pérdida enteral de proteínas debería ser demostrada directamente midiendo el aclaramiento de alfa 1
antitripsina y con la pérdida intestinal masiva de proteínas el lugar exacto de la pérdida se puede estudiar mediante la infusión de albúmina marcada con tecnecio
99 también se puede ver la concentración de citrulina y arginina plasmática se correlaciona con la longitud del intestino delgado.
Velazquez Urzua Gabriel Martin
3CM5
scielo.isciii.es/pdf/nh/v22s2/fisiologia1.pdf