Nel naso, nell'intestino e nel polmone ci sono recettori come ACE2 e TMPRSS che attivano la serin proteasi, ossia attiva la reazione enzimatica dei recettori che funzionano anche da ligandi. Ci accade un qualsiasi parte del corpo.
N.b. L'ossigeno carico negativamente del carbonile si chiama, ossanione. Questo viene stabilizzato dai gruppi amminici di un'altra tasca di legame, questa è nota come buca (=tasca) dell'ossanione
Ciaoooo video fatto benissimo Ma soprattutto unico perché non si trovano grazieeeeee Ho un dubbio Sapevo che questo meccanismo si chiama Ping pong ma perché?
Ciao! Grazie davvero per aver visto il video. Questo è un tipico esempio di meccanismo catalitico a ping-pong. La particolarità chiave di questi meccanismi è che il primo substrato che si viene a legare (in questo caso la proteina da essere catabolizzata) viene convertito in prodotto prima che il secondo substrato si leghi. Per essere più specifico un meccanismo ping-pong si basa su due passaggi: - Primo: Substrato peptidico si lega all'enzima (la serina attacca nucleofilicamente il carbonio carbonilico, portando alla rottura del legame ammidico) facendo rilasciare il primo prodotto (ossia il peptide accorciato). Il primo passaggio è un acilazione (ossia un gruppo viene legato in modo covalente all'enzima). Nel primo passaggio quindi i residui enzimatici vengono modificati in modo covalente - Secondo: Una molecola d'acqua si lega al sito attivo e, dopo essere stata attivata per de-protonazione, attaccherà i gruppo acilico portando alla fuoriuscita del secondo prodotto: la seconda parte del peptide accorciato. Questo secondo passaggio viene detto de-acilazione (ossia viene rigenerato il sito attivo dell'enzima dato che viene rimosso il peptide= Quindi, per ricapitolare, il meccanismo a ping-pong, che viene anche detto meccanismo sequenziale, è un meccanismo che prevede l'ingresso di due substrati (nel nostro caso: peptide e acqua) in due momenti diversi per portare alla fuoriuscita di due prodotti, in due tempi diversi, nel nostro le due porzioni accorciate del peptide di partenza. Spero di essere stato chiaro. Se ci sono altri dubbi, scrivimi pure!
Interazione idrogeno che si crea tra l'aspartato i l'istidina nella triade catalitica viene detta legame idrogeno a bassa barriera. Questo legame rende l'istidina una base più forte facilitando la sua capacità di deprotonare la serina
@@chiara99642 I fenomeni che si possono verificare sono due. La principale funzione dell'aspartato (la base coniugata dell'acido aspartico a pH fisiologico) nella triade catalitica di un una serina proteasi è quella di orientare correttamente l'istidina attraverso l'interazione idrogeno, questo permette all'istidina di essere orientata nel modo giusto per poter poi effettuare la deprotonazione della serina. Il secondo effetto dell'aspartato è quello di rendere l'istidina "più basica" ora ti spiego come. Prima però è importante precisare come la basicità dell'istidina sia determinata sia dalla sua struttura chimica che dalle condizioni di pH dell'ambiente fisiologico (neutro-basico). Tornando alla domanda, in che modo l'aspartato aumenta il carattere basico dell'istidina? Attraverso la repulsione elettronica: gli elettroni delocalizzati dell'aspartato (che ti ricordo essere la base coniugata dell'acido aspartico, ossia una specie elettron-ricca in quanto ha perso un protone) respingono gli elettroni dell'anello imidazolico dell'istidina "accumulandoli" dal lato opposto dell'aspartato, verso l'azoto libero. I due elettroni dell'azoto libero dell'anello imidazolico, sentendo questa repulsione, saranno più " instabili" ossia, possiamo dire, più propensi ad essere donati e, dato che, per la definizione di Bronsted-Lowry, una base è una specie chimica capace di accettare protoni, possiamo dire che più liberi sono questi elettroni maggiore sarà la loro capacità di essere dei buoni accettori (perchè più liberi sono, più saranno in grado di essere condivisi). Spero di essere stato chiaro. In bocca al lupo per l'esame ;)
Grazie mille. Video fatto benissimo. Complimenti!
Grazie mille, davvero!
Nel naso, nell'intestino e nel polmone ci sono recettori come ACE2 e TMPRSS che attivano la serin proteasi, ossia attiva la reazione enzimatica dei recettori che funzionano anche da ligandi. Ci accade un qualsiasi parte del corpo.
N.b.
L'ossigeno carico negativamente del carbonile si chiama, ossanione. Questo viene stabilizzato dai gruppi amminici di un'altra tasca di legame, questa è nota come buca (=tasca) dell'ossanione
Ciaoooo video fatto benissimo
Ma soprattutto unico perché non si trovano grazieeeeee
Ho un dubbio
Sapevo che questo meccanismo si chiama Ping pong ma perché?
Ciao! Grazie davvero per aver visto il video. Questo è un tipico esempio di meccanismo catalitico a ping-pong. La particolarità chiave di questi meccanismi è che il primo substrato che si viene a legare (in questo caso la proteina da essere catabolizzata) viene convertito in prodotto prima che il secondo substrato si leghi. Per essere più specifico un meccanismo ping-pong si basa su due passaggi:
- Primo: Substrato peptidico si lega all'enzima (la serina attacca nucleofilicamente il carbonio carbonilico, portando alla rottura del legame ammidico) facendo rilasciare il primo prodotto (ossia il peptide accorciato). Il primo passaggio è un acilazione (ossia un gruppo viene legato in modo covalente all'enzima). Nel primo passaggio quindi i residui enzimatici vengono modificati in modo covalente
- Secondo: Una molecola d'acqua si lega al sito attivo e, dopo essere stata attivata per de-protonazione, attaccherà i gruppo acilico portando alla fuoriuscita del secondo prodotto: la seconda parte del peptide accorciato. Questo secondo passaggio viene detto de-acilazione (ossia viene rigenerato il sito attivo dell'enzima dato che viene rimosso il peptide=
Quindi, per ricapitolare, il meccanismo a ping-pong, che viene anche detto meccanismo sequenziale, è un meccanismo che prevede l'ingresso di due substrati (nel nostro caso: peptide e acqua) in due momenti diversi per portare alla fuoriuscita di due prodotti, in due tempi diversi, nel nostro le due porzioni accorciate del peptide di partenza.
Spero di essere stato chiaro. Se ci sono altri dubbi, scrivimi pure!
Interazione idrogeno che si crea tra l'aspartato i l'istidina nella triade catalitica viene detta legame idrogeno a bassa barriera. Questo legame rende l'istidina una base più forte facilitando la sua capacità di deprotonare la serina
Perché è resa piu basica?
Appena puoi mi puoi rispondere?
Che ho un esame a brevee
@@chiara99642 I fenomeni che si possono verificare sono due. La principale funzione dell'aspartato (la base coniugata dell'acido aspartico a pH fisiologico) nella triade catalitica di un una serina proteasi è quella di orientare correttamente l'istidina attraverso l'interazione idrogeno, questo permette all'istidina di essere orientata nel modo giusto per poter poi effettuare la deprotonazione della serina. Il secondo effetto dell'aspartato è quello di rendere l'istidina "più basica" ora ti spiego come. Prima però è importante precisare come la basicità dell'istidina sia determinata sia dalla sua struttura chimica che dalle condizioni di pH dell'ambiente fisiologico (neutro-basico). Tornando alla domanda, in che modo l'aspartato aumenta il carattere basico dell'istidina? Attraverso la repulsione elettronica: gli elettroni delocalizzati dell'aspartato (che ti ricordo essere la base coniugata dell'acido aspartico, ossia una specie elettron-ricca in quanto ha perso un protone) respingono gli elettroni dell'anello imidazolico dell'istidina "accumulandoli" dal lato opposto dell'aspartato, verso l'azoto libero. I due elettroni dell'azoto libero dell'anello imidazolico, sentendo questa repulsione, saranno più " instabili" ossia, possiamo dire, più propensi ad essere donati e, dato che, per la definizione di Bronsted-Lowry, una base è una specie chimica capace di accettare protoni, possiamo dire che più liberi sono questi elettroni maggiore sarà la loro capacità di essere dei buoni accettori (perchè più liberi sono, più saranno in grado di essere condivisi). Spero di essere stato chiaro. In bocca al lupo per l'esame ;)
@@biochimicasenzapretese chiarissimo!!
Grazie millle😻
@@chiara99642 Figurati! È un piacere.