Posez vos questions dans les commentaires :) Et voici le plan de la vidéo : 0:45 Définition de PAGE 2:25 Définition SDS 3:37 Le rôle des agents réducteurs 4:10 Composition du tampon de charge 4:57 Formation du gel de polyacrylamide 7:25 Principe de la migration électrophorétique 11:46 Révélation des protéines
Merci Madame pour ces cours de Biochimie, svp expliquez moi les protéines de références ou les marqueurs ? merci bien, puis je souhaite voir aussi les techniques et protocoles de séparation et de purifications des protéines? merci bonne journée Madame et félicitation .
Bonjour merci pour la vidéo. J'ai un exercice en svt la dessus et je ne comprends pas ces questions : -Pourquoi lit-on une seule bande à environ 3000 bp pour le puit P ? A environ 1000 BP pour les puits 1 à 4 ? -proposez une hypothèse qui permette d'expliquer qu'on ne lise aucune bande pour le puit T. Merci !!!
Oui bnr concernant le cours je passe bien mais ce que je ne comprend pas c'est au niveau de cathode qui est chargée négative et l'anode qui est chargée positive plus la détermination de rapport frontal.
Bonjour, le PAGE est typiquement utilisé pour la séparation des protéines, alors que le gel d'agarose est plus couramment utilisé pour la séparation des acides nucléiques. Il existe bien-sûr des exceptions (on peut séparer de grosses protéines sur le gel d'agarose, et des petits fragments d'ADN sur PAGE). La principale différence repose donc sur la taille des pores formés par ces deux gels - le polyacrylamide forme des pores de taille plus petite comparé à ceux formés par le gel d'agarose.
Bonjour, comme c'est mentionné dans la vidéo, la dénaturation se fait en deux temps : la dénaturation chimique avec des agents réducteurs (soit le bêta-mercaptoéthanol, soit le dithiothréitol), puis la dénaturation thermique en chauffant l'échantillon à 95°C.
Merci d'avance madame pour votre explication . J'ai bien compris l'effet de SDS sur les protéines et comment fait-on dénaturer par ce dernier . Parmi les conséquences que l e SDS attribuer une charge globale négative aux protéine , cela permet de déposer directement dans l'électrophorése et puis on aura une séparations de ces SDS-protéines selon la masse moléculaire , pourqoui on additionne de Hr/HCL et glycine ...... je regarde ds la vidéo que hcl et glycine vont migrer en seul , ni liée avec SDS-protéines ..... pouvez-vous comprendre ma questionne ???A qoui sert Cl et glycine avec séparation ou migration de SDS-protéines ???
et je sait que le glycine est en le glycérol qui alourdit l'échantillon er augmente sa viscosité seulement pour éviter l'échantillon sorte du puits , mais d'après quelque minute vous avez dit que glycérol intervenir dans l'électro ....?????? Les ions Cl- j j'ai pas une idée ?????
Bonjour, attention glycine et glycérol ce n'est pas la même chose. Le glycérol est un alcool qui alourdit l'échantillon. La glycine est un acide aminé, qui au pH de l'électrophorèse a une certaine charge. Avec les ions Cl-, la glycine va "emprisonner" et entraîner la protéine à travers le gel. Bon courage
Posez vos questions dans les commentaires :)
Et voici le plan de la vidéo :
0:45 Définition de PAGE
2:25 Définition SDS
3:37 Le rôle des agents réducteurs
4:10 Composition du tampon de charge
4:57 Formation du gel de polyacrylamide
7:25 Principe de la migration électrophorétique
11:46 Révélation des protéines
Mais pourquoi la glycine est neutre voire légèrement négative à pH= 6,8???
Merci beaucoup :) j'étais un peu perdue avant , mais avec cette vidéo j'ai trés bien compris !
C'est super, merci bcp pour ce commentaire :)
Merci bcp et bonne continuation
Vous avez une bonne méthode d'explication 🥰
merci beaucoup madame c'est très clair
Merci beaucoup, ravie que la vidéo soit utile ☺
Vidéo très utile merci
Merci enormement pour cette vidéo
Merci pour votre commentaire 🥰 svp pouvez-vous partager la vidéo avec vos amis si elle vous a plu
merci à vous madame ❤
🥰
Merci beaucoup !
Merci énormément ❤❤❤️
Merci beaucoup madame pour cette vidéo
avec plaisir :) merci à vous pour votre commentaire
Merci beaucoup
merci infiniment madame
Merci pour votre commentaire 😍 svp partagez la vidéo si elle vous a été utile ☺️
BONJOUR 😊
Merci Madame pour ces cours de Biochimie, svp expliquez moi les protéines de références ou les marqueurs ? merci bien, puis je souhaite voir aussi les techniques et protocoles de séparation et de purifications des protéines? merci bonne journée Madame et félicitation .
Merci beaucoup pour vos publications youtube et je vous suit sur instagram aussi :)
Merci :) contente qu'elles puissent vous être utiles
Merci bcp❤❤
Avec plaisir ☺ n'hésitez pas à partager avec vos amis si la vidéo vous a été utile, merci beaucoup ❤ bon courage
bonjour, à 3:24 , les liaisons ioniques sont covalences non ? et non faible
Bonjour merci pour la vidéo.
J'ai un exercice en svt la dessus et je ne comprends pas ces questions :
-Pourquoi lit-on une seule bande à environ 3000 bp pour le puit P ? A environ 1000 BP pour les puits 1 à 4 ?
-proposez une hypothèse qui permette d'expliquer qu'on ne lise aucune bande pour le puit T.
Merci !!!
Merciii bcp
😊😊😊
merciiiiiiiiiiiiiiiiiii
Bonsoir,
Est-ce que c'est obligatoire d'utiliser un gel de colmatage ?
Oui bnr concernant le cours je passe bien mais ce que je ne comprend pas c'est au niveau de cathode qui est chargée négative et l'anode qui est chargée positive plus la détermination de rapport frontal.
Bonjour, quelle est la différence entre l'utilisation du gel d'agarose et le PAGE, s'il vous plait ?
Bonjour, le PAGE est typiquement utilisé pour la séparation des protéines, alors que le gel d'agarose est plus couramment utilisé pour la séparation des acides nucléiques. Il existe bien-sûr des exceptions (on peut séparer de grosses protéines sur le gel d'agarose, et des petits fragments d'ADN sur PAGE). La principale différence repose donc sur la taille des pores formés par ces deux gels - le polyacrylamide forme des pores de taille plus petite comparé à ceux formés par le gel d'agarose.
@@BiochimieFacile D'accord, merci beaucoup ! :)
Avec plaisir :)
Dans le cas d'une PAGE -SDS on complète la denaturation des protéines par deux traitement Les quels ?
Bonjour, comme c'est mentionné dans la vidéo, la dénaturation se fait en deux temps : la dénaturation chimique avec des agents réducteurs (soit le bêta-mercaptoéthanol, soit le dithiothréitol), puis la dénaturation thermique en chauffant l'échantillon à 95°C.
@@BiochimieFacile merci beaucoup
svp mdm . différence entre principe et fonction ???
Bonjour, C'est à dire ? Dans quel contexte ? Je ne comprends pas votre question
Merci d'avance madame pour votre explication .
J'ai bien compris l'effet de SDS sur les protéines et comment fait-on dénaturer par ce dernier .
Parmi les conséquences que l e SDS attribuer une charge globale négative aux protéine , cela permet de déposer directement dans l'électrophorése et puis on aura une séparations de ces SDS-protéines selon la masse moléculaire , pourqoui on additionne de Hr/HCL et glycine ...... je regarde ds la vidéo que hcl et glycine vont migrer en seul , ni liée avec SDS-protéines ..... pouvez-vous comprendre ma questionne ???A qoui sert Cl et glycine avec séparation ou migration de SDS-protéines ???
et je sait que le glycine est en le glycérol qui alourdit l'échantillon er augmente sa viscosité seulement pour éviter l'échantillon sorte du puits , mais d'après quelque minute vous avez dit que glycérol intervenir dans l'électro ....??????
Les ions Cl- j j'ai pas une idée ?????
c'set quoi le role de ces ions cl
Bonjour, attention glycine et glycérol ce n'est pas la même chose. Le glycérol est un alcool qui alourdit l'échantillon. La glycine est un acide aminé, qui au pH de l'électrophorèse a une certaine charge. Avec les ions Cl-, la glycine va "emprisonner" et entraîner la protéine à travers le gel. Bon courage
Merci beaucoup excellente explication
Merci 🤩 n’hésitez pas à partager la vidéo 💕